Текст книги "Лаборатория химических историй. От электрона до молекулярных машин"

Создать новую науку

В ХХ в. полимеры уверенно входят в повседневную жизнь. В первое десятилетие были получены патенты на производство полистирола, поливинилхлорида, бакелита (пластмассы на основе фенольных смол). Искусственные волокна на основе целлюлозы, о которых рассказано в разделе «Лидер среди природных полимеров», были уже хорошо известны. К началу 1920-х гг. промышленность уже производит определенный набор полимеров. Интересно то, что науки о полимерах и самого термина «полимеры» в то время не существовало, – употребляли название «смола» (resin). Химики-органики, работавшие в научных лабораториях, рассматривали получение смолообразных продуктов как результат неудачного синтеза и не проявляли к ним интереса. Большинство считало, что полимеры – это определенный вид коллоидных систем. Поясним, что коллоидными называются системы, в которых в равновесии существуют – не разделяясь, но и не смешиваясь в одну, – две различные фазы: жидкость – жидкость (эмульсии), жидкость – твердое тело (суспензии), газ – твердое тело (дымы), газ – жидкость (туманы). Но были и ученые, которые считали, что полимеры представляют собой небольшие молекулы, объединенные в агрегаты клубкообразной формы, которые называли мицеллами (лат. mica – «частица», «крупинка»). Таким образом, полимеры были чем-то непонятным, зато хорошим и полезным.

История знает много примеров, когда свежая интересная теория предлагается сразу несколькими учеными, причем независимо друг от друга. Про это говорят: "Идея висела в воздухе". В случае с полимерами, что удивительно, это был всего лишь один (!) ученый. Новые идеи всегда пробиваются с трудом, что и произошло с наукой о полимерах. Расскажем о ее основоположнике подробнее.

Немецкий ученый-химик Г. Штаудингер (1881–1965) получил степень доктора наук в возрасте всего 22 лет, он продолжил свои исследования в органической химии под руководством Д. Тиле (его имя уже упоминалось в разделе "Лидер среди природных полимеров") в Страсбургском университете. В ходе исследований он открыл новый класс соединений R₂C=C=O, названных кетенами. Во время Первой мировой войны Штаудингер подключился к решению хозяйственных задач страны: создал ароматизаторы – заменители натуральных продуктов (кофе, перца), которые во время войны были в дефиците. Кроме того, он не остался в стороне от политических вопросов, выходящих за рамки академической науки, и в 1917 г. опубликовал статью «Техника и война» (Technik und Krieg), где привел аккуратный подсчет промышленных потенциалов воюющих сторон. В обращении к немецкому имперскому Генеральному штабу он утверждал, что по результатам его расчета война уже фактически проиграна Германией и должна быть немедленно закончена, дальнейшее кровопролитие бессмысленно. Согласитесь, научный подход к подобным проблемам вызывает большее уважение, нежели политические лозунги о войне до победного конца? Такое смелое заявление противоречило имперскому духу Германии. Штаудингер был уволен с основного места работы и допрошен органами безопасности, позже увольнение отменили, поставив условие, что он не станет публично осуждать новую власть. Выезд из страны для участия в научных конференциях ему был запрещен.

Настоящий бойцовский характер Штаудингера проявился в 1920 г., когда он опубликовал статью "О полимеризации" (Über Polymerisation), где сформулировал сенсационное утверждение: полимеры – это длинные молекулы с очень большой молекулярной массой, он назвал их "макромолекулами", а реакцию, приводящую к их образованию, – "полимеризацией". С этого момента началась многолетняя вражда с классическими химиками-органиками, а также со специалистами по коллоидной химии. Они утверждали, что измеренные высокие молекулярные массы являются только кажущимися и представляют собой результат агрегации небольших молекул в коллоиды. Большинство коллег Штаудингера отказывались допустить, что маленькие молекулы могут объединяться друг с другом ковалентными связями с образованием высокомолекулярных соединений. Утверждение Штаудингера, что каучук, целлюлоза и многие другие подобные соединения представляют собой длинные цепочки из повторяющихся низкомолекулярных фрагментов, химики никак принять не могли[2]2
  Weber M., Deussing G. (2013) Courageous Questioning of Established Thinking: The Life and Work of Hermann Staudinger. In: Percec V. (eds) Hierarchical Macromolecular Structures: 60 Years after the Staudinger Nobel Prize I. Advances in Polymer Science, vol 261. Springer, Cham.


[Закрыть][3]3
  Helmut Ringsdorf. Hermann Staudinger and the Future of Polymer Research Jubilees – Beloved Occasions for Cultural Piety. Angewandte Chemie International Edition, 2004, 43, 9, 1064–1076. doi:10.1002/anie.200330071.


[Закрыть].

Для доказательства своего утверждения Штаудингер привел результаты экспериментов. Например, натуральный каучук (о нем рассказано в разделе "Когда упорство выше знаний"), по мнению специалистов, представлял собой агрегат-мицеллу из отдельных молекул изопрена СН₂=С(СН₃) – СН=СН₃, которые удерживаются вместе за счет притяжения между двойными связями. Логика Штаудингера была проста: если удалить двойные связи, удерживающие молекулы изопрена вместе, то каучук должен превратиться в жидкость, состоящую из одиночных молекул. Штаудингер гидрировал каучук, атомы водорода присоединились к двойным связям, которые после этого исчезли, но полученное вещество оставалось твердым продуктом, похожим по свойствам на натуральный каучук (рис. 1.57).

Аналогичное превращение он провел с полистиролом, получив подобный результат (рис. 1.58).

Штаудингер ввел в практику контроль молекулярной массы полимера с помощью вискозиметрии – измерение вязкости раствора полимера в органическом растворителе. Именно такой метод исследования показал, что полимеры – уникальные объекты. В случае если цепь полимера жесткая, вязкость раствора с концентрацией всего лишь 0,1–0,2 % может в 4–5 раз (!) превышать вязкость растворителя. Подобное не наблюдается ни для каких других веществ. Проводя химическую модификацию некоторых полимеров, ученый с помощью этого метода показал, что молекулярная масса практически не меняется.

Штаудингер заметно расширил представления о вариантах строения полимеров: он показал, что существуют разветвленные макромолекулы и полимерные сетки, которые образуются при трехмерной полимеризации. Таким образом, он смог предложить совершенно новый взгляд на крупную группу известных соединений.

В своей автобиографии Штаудингер писал: "Мои коллеги были очень скептически настроены по отношению к моей теории, и все, кто встречал мои прежние публикации в области низкомолекулярной химии (например, химия кетенов), спрашивали меня, почему я пренебрегаю этой интересной областью и продолжаю работать с плохо изученными и неинтересными соединениями вроде резины и синтетических полимеров". В то время химию этих соединений, благодаря их свойствам, часто называли химией смазок.

С середины 1930-х гг. макромолекулярная теория Штаудингера стала постепенно признаваться научным сообществом. В 1932 г. вышла классическая монография Г. Штаудингера "Высокомолекулярные органические соединения, каучук и целлюлоза", в которой была подробно описана его новая теория и результаты экспериментов. В 1940-е гг. при Фрайбургском университете был создан научно-исследовательский институт макромолекулярной химии, руководимый Штаудингером. За свои заслуги он получил многочисленные награды: медаль Эмиля Фишера Германского химического общества (1930), медаль Леблана Французского химического общества (1931), премию Станислава Канниццаро Итальянской национальной академии наук (1933) и другие.

Тем не менее сложности с продвижением новой науки не закончились, причем это было результатом упорства самого Штаудингера, который уже, вероятно, не представлял себя вне привычной обстановки "сражений". Он утверждал, что полимеры – прямые гигантские молекулы, которые не гнутся и не сворачиваются (по современной терминологии – жесткоцепные), однако эксперименты показывали, что существуют и гибкоцепные – сворачивающиеся в клубки. Видимо, они напоминали Штаудингеру "ненавистные" мицеллы, и он категорически отвергал такие взгляды. В результате в лагере "полимерщиков" разгорелись споры, что, естественно, затормозило принятие новой науки широкой ученой общественностью. Косвенным результатом этих событий было следующее: Штаудингер многократно был номинирован на Нобелевскую премию, но получил ее только в 1953 г., то есть спустя более чем тридцать лет после появления этой новой области химии.

Среди заслуг Штаудингера, основавшего новую науку, почти незаметным осталось одно его достижение: в 1920-х гг. он создал полимер, который в то время не получил промышленного развития. Но в наши дни это один из широко применяемых пластиков – речь идет о полимеризации формальдегида H₂C=O (рис. 1.59).

Полиформальдегид (его второе название полиоксиметилен), полученный Штаудингером, имел молекулярную массу в пределах 100 000 и представлял собой полимер с высокой механической прочностью. Однако при температуре свыше 120 ^оС он начинал разлагаться. Причиной этого были концевые гидроксильные группы, которые при нагревании начинали «откусывать» фрагменты полимерной цепи в виде низкомолекулярных продуктов (рис. 1.60).

Во времена Штаудингера подобные процессы не изучались, но позже был найден простой способ предотвратить подобный распад полимерной цепи. Концевые гидроксильные группы заблокировали, переведя их в ацетатные действием уксусного ангидрида (рис. 1.61).

В настоящее время полиформальдегид используется как заменитель цветных металлов при изготовлении редукторов с зубчатыми передачами, в качестве вкладышей в подшипниках скольжения, а также деталей автомобилей, корпусов бытовой техники и электротехнических изделий. Кроме того, полиформальдегид физиологически безвреден, устойчив к дезинфекции, стерилизации и потому применим в пищевом и медицинском оборудовании.

Завершая главу о полимерах, подведем итоги. Существует основной признак, который всегда указывают при определении того, что такое полимер. Это вещество, молекулы которого собраны в цепь из повторяющихся звеньев и имеют большую молекулярную массу. Именно эту особенность строения Штаудингер положил в основу новой науки о полимерах. Кроме того, он установил, что полимерные цепи могут быть линейными, разветвленными или сшитыми.

Итак, для решения вопроса необходимо экспериментально определить молекулярную массу, но с какой величины начинаются полимеры? Обычно от десятков тысяч до нескольких миллионов. Однако граница очень размыта – ведь у каждого типа полимеров может быть своя величина. Если молекулярная масса невелика, то вещество называют олигомером (греч. ὀλίγος – "незначительный"). Например, вазелиновое масло содержит до двадцати звеньев -СН₂-, оно имеет тот же состав, что и полиэтилен, но из вазелинового масла не удастся получить пленку или волокно.

Самое интересное, что для того, чтобы определить, относится ли конкретное вещество к полимерам, совсем не обязательно определять молекулярную массу. Полимеры имеют набор свойств, заметно их отличающих от остальных материальных объектов.

В отличие от низкомолекулярных веществ, имеющих четко выраженную температуру плавления, полимеры при нагревании постепенно размягчаются.

Полимеры способны образовывать волокна, нити и пленки. "А металлические нити?" – возразит читатель. Действительно, многие металлы пластичны: например, из 1 г серебра можно вытянуть проволоку длиной более 100 м, но ткань из металлических волокон очень заметно отличается от обычных тканей, так что сходство это просто формальное.

Высокоэластичность – способность некоторых полимеров растягиваться на 500–600 % от первоначальной длины и после снятия нагрузки возвращаться в исходное состояние. Но ведь то же самое делают стальные пружины? Но если сравнить полоску резины и металлическую полоску, то различие будет очевидно.

У растворов полимеров весьма низкой концентрации (0,1–0,2 %) вязкость в несколько раз превосходит вязкость чистого растворителя.

При набухании сшитого полимера (например, вулканизованного каучука) в органическом растворителе объем "впитавшегося" растворителя может в десять раз превышать объем самого полимера.

Не все из перечисленных свойств присущи каждому полимеру: обычно у конкретного образца два-три определяющих свойства. И если таковые обнаружены, есть основания рассматривать вещество как полимерное. Фактически мы упомянули некоторые экспериментальные приемы, используемые при изучении полимеров.

Термин "полимер" иногда употребляется слишком вольно: например, кристаллы кварца SiO₂ при желании можно назвать трехмерным сшитым полимером. Однако химики-полимерщики прекрасно знают об отличительных особенностях полимеров, ориентируясь на перечисленные выше основные свойства.

Воздадим должное Штаудингеру – он первым выделил полимеры в особый, самостоятельный класс веществ и указал методы их изучения.

Глава 2
Биохимия тоже химия

Нобелевские премии по химии все чаще присуждают биохимикам – и это уже почти традиция. Это стало особенно заметным в последнее время: в ХХI в. биохимики получали такие премии 12 раз. Кроме того, часть премий присуждалась в номинации «Физиология и медицина» – что является смежной областью. Следовательно, работы по биохимии получили серьезное признание.

Естественно, химики с интересом и вниманием следят за достижениями своих ближайших коллег – биохимиков, ведь в основе биохимических превращений лежат обычные химические реакции. Но при этом, в отличие от обычной химии, реакции протекают не в колбе, а внутри биологических объектов. Одна из самых важных тем биохимических исследований – синтез белковых молекул, составляющих основу живого организма.

Кинофабрика белка

Фабрики гениев есть, но нет поставок сырья.

Станислав Ежи Лец

В этом разделе мы поговорим об одной из самых важных частей любой клетки – рибосоме. Именно в ней осуществляется биосинтез белка – процесс, в котором с помощью генетической информации ДНК синтезируются строительные блоки живого организма.

За исследования структуры и функции рибосомы в 2009 г. Нобелевскую премию по химии присудили троим ученым: Аде Йонат из Института им. Вейцмана в Израиле, Венкатраману Рамакришнану из лаборатории молекулярной биологии Кембриджского университета в Великобритании и Томасу Стейцу из Йельского университета в США.

Рибосомы как особые образования, содержащиеся в клетке живого организма, были обнаружены и описаны в середине 1950-х гг. За исследование рибосом, особенностей их строения и роли в организме в 1974 г. Джордж Паладе, Альберт Клод и Кристиан Де Дюв получили Нобелевскую премию по физиологии и медицине. Итак, рибосома оказалась весьма благодатным объектом для дальнейшего детального изучения.

Рибосома представляет собой крупное формирование размером 10–20 нанометров и состоит из двух бугристых фрагментов – большого и малого (биохимики называют их большой и малой субъединицами). Эти фрагменты состоят из белков и специальных РНК, которые так и называются рибосомными. Некоторое время ученые довольствовались изображением рибосомы, полученным с помощью электронной микроскопии, а в научных журналах появлялись изображения, подобные показанным на рис. 2.1. Это модели рибосом, изготовленные по результатам электронной спектроскопии.

Тем не менее для понимания того, как работает рибосома, необходимо было установить ее строение с точностью до одного атома. Именно эта работа составила первую часть исследований очередных нобелевских лауреатов, причем первопроходцем была Ада Йонат. Она решила использовать самый надежный метод для выяснения строения молекул – рентгеноструктурный анализ. При этом необходимо было иметь хотя бы один кристалл вещества, который не должен содержать дефектов. Поначалу казалось, что практически невозможно закристаллизовать столь сложный комплекс очень крупных молекул. Подсказку, по словам Йонат, ей дали белые медведи. Во время зимней спячки им не требуется синтезировать новые белки. Следовательно, производители белков – рибосомы – должны каким-то образом на время запаковываться, иначе говоря, образовывать кристаллическую структуру. Таким образом, возникло предположение, что закристаллизовать рибосому все же возможно. Отдавая дань уважения своим вдохновителям, А. Йонат на одном из первых слайдов нобелевской лекции показала снимки белых медведей с подзаголовком «Советы белых медведей».

Стоит заметить, что Йонат допустила небольшую ошибку: ведь белые медведи не впадают в зимнюю спячку, и все упомянутые ранее рассуждения справедливы по отношению к бурым медведям. Сама идея оказалась правильной, тем не менее для исследований она выбрала не медведей, а гораздо более удобные и доступные объекты – бактерии, обитающие в горячих источниках, а также присутствующие в водах Мертвого моря. Она рассуждала следующим образом: организмы, живущие в экстремальных условиях, должны иметь более стабильные "устройства" для синтеза белка, и, следовательно, из таких белков легче получить кристаллы. Для облегчения кристаллизации и стабилизации полученных кристаллов Йонат использовала низкие температуры (жидкий азот). Однако получить хороший кристалл и зафиксировать его рентгенограмму только половина работы. А вторая часть, не менее трудоемкая, – расшифровать полученные при рентгеноструктурном анализе результаты, то есть получить трехмерную картину взаимного расположения в пространстве атомов, составляющих биологические молекулы. Первые удачные результаты Йонат получила в начале 1990-х гг.: она опубликовала структуру одного из двух фрагментов рибосомы – то, что называют большим фрагментом (субъединицей). Усовершенствовав методику выращивания кристаллов и метод расшифровки рентгенограмм, второй лауреат Нобелевской премии – Т. Стейц – в 2000 г. представил более точную структуру большого фрагмента, а третий лауреат – В. Рамакришнан – в том же году опубликовал структуру малого фрагмента рибосомы. Внешний вид рибосомы в схематическом и детальном виде показан на рис. 2.2, светлые участки – нуклеиновые кислоты, темные – белковые молекулы. В современных биохимических работах цепи белковых молекул и нуклеиновых кислот изображают упрощенно в виде лент и спиралей, поскольку более привычный для химиков рисунок с шариками (атомами) и палочками (химическими связями) – чрезвычайно громоздкий и трудный для восприятия. Оказалось, что большой и малый фрагменты не соединены прочными ковалентными связями: они могут расходиться и в нужный момент вновь соединяться.

Внешний вид полученных структур показывает, сколь сложная, практически ювелирная работа была проделана при расшифровке строения рибосомы. Полученные сведения дали исследователям возможность понять и описать процесс синтеза белков, экспериментально зафиксировав разные стадии при сборке белковых молекул.

Количество существующих белков измеряется десятками тысяч, все они имеют различную структуру и играют разнообразные роли. Прежде всего белки отличаются порядком чередования аминокислот, из которых они собраны. Для каждого индивидуального белка строго соблюдается набор аминокислот и их порядок. Несмотря на большое разнообразие существующих белков, способ их сборки в рибосоме практически одинаков – его можно сравнить с процессом экранизации литературного произведения.

В основе, разумеется, лежит само произведение – например, роман, где описаны все происходящие события. Сценарист выбирает из романа те части сюжета, которые собирается экранизировать, а затем режиссер снимает отдельные сцены в соответствии с утвержденным сценарием. На завершающем этапе происходит монтаж, то есть склеивание отснятых фрагментов в единый фильм.

Выбранный для экранизации роман можно сравнить с широко известной молекулой ДНК (дезоксирибонуклеиновая кислота), в которой хранится вся исходная информация, то есть "инструкция" по сборке всех белков, нужных данному организму. Написание сценария – это, по существу, работа другой молекулы, так называемой матричной РНК (рибонуклеиновая кислота), которая "считывает" необходимую информацию с отдельных участков ДНК. Если точнее, матричная РНК собирается на основе ДНК, делая "слепок" с определенного ее участка (рис. 2.3). Происходит точное копирование последовательностей полярных групп по принципу "ключ – замок", что условно обозначено в виде впадин и выступов различной формы.

https://yadi.sk/i/vVWVvovpvQzuqw

Рис. 2.4.

Прежде чем начинать работать, матричная РНК, содержащая скопированную информацию, направляется в малый фрагмент рибосомы и там закрепляется. Затем к процессу подключается другая РНК, называемая транспортной, и «привозит на себе» нужную аминокислоту. Молекула транспортной РНК, нагруженная определенной аминокислотой, располагается около определенного участка матричной РНК – причем в том месте, на которое РНК указывает с помощью тех же самых строго расположенных полярных групп, скопированных с ДНК. Эти группы подходят друг к другу, как ключ к замку (рис. 2.4). В тот же момент к малому фрагменту рибосомы присоединяется большой фрагмент – в итоге лабораторное помещение готово к работе. Все последующие процессы протекают на стыке двух фрагментов рибосомы. Назовем этот этап киносъемкой. К реагирующему центру приближается другая транспортная РНК со своей аминокислотой; две аминокислоты реагируют между собой, образуя фрагмент будущего белка. Образование связи между аминокислотами обозначено на рис. 2.4 в виде утолщенной горизонтальной черты. Можно сравнить этот процесс со съемкой определенного фрагмента из грядущего фильма. Затем рибосома продвигает матричную РНК, как транспортерную ленту, на один шаг, чтобы третья транспортная РНК с новой аминокислотой могла подойти к следующему участку. Прибывшая аминокислота реагирует с уже имеющимся фрагментом будущего белка, удлиняя его цепь на одно звено. В определенном месте на матричной РНК находятся специальные полярные группы, к которым не может «пристроиться» ни одна транспортная РНК. Эти группы указывают на то, что удлинение цепи необходимо завершать. После того как белковая цепь достигнет нужной длины, она отсоединяется от «монтажного устройства», рибосома возвращается в исходное состояние и вновь оказывается готовой к получению очередного белка. На выходе получается полимерная молекула белка – образно говоря, «кинолента». Рибосому, работающую как лентопротяжный механизм, можно назвать кинематографическим термином «монтажная». Одна и та же рибосома может синтезировать самые разные белки, необходимы лишь соответствующая матрица, то есть матричная РНК, и строительный материал – аминокислоты, подвозимые специальным транспортом – транспортными РНК. Работает рибосома очень быстро, собирая за одну секунду участок цепи из 10–15 аминокислот, причем исключительно аккуратно, не допуская ошибок при сборке молекулы из сотен звеньев. Полный синтез белковой молекулы проходит приблизительно в течение одной-полутора минут. В процессе жизнедеятельности организма белки постоянно расходуются и потому регулярно воспроизводятся рибосомой по описанной схеме.

Победить – значит сломать

Выяснение принципа работы рибосом ознаменовало важный этап в развитии науки, поскольку синтез белка – это основной процесс жизнедеятельности. Однако значимость работы, отмеченной Нобелевской премией, этим не исчерпывается. Результаты исследования имеют конкретное прикладное значение при борьбе с болезнетворными бактериями. Авторам удалось создать трехмерные модели, которые показывают, как различные антибиотики взаимодействуют с рибосомами некоторых бактерий. Выяснилось, что лекарственные препараты – антибиотики – блокируют некоторые рабочие узлы в рибосомах бактерий. Очень важным оказалось следующее обстоятельство: рибосомы высших организмов – например, человека – намного сложнее, чем те, что у бактерий. Благодаря этому лекарство может повреждать рибосомы болезнетворной бактерии, не причиняя вреда рибосомам человека. Большая группа антибиотиков действует именно на бактерий – например, тетрациклин препятствует взаимодействию транспортной РНК с рибосомой, а эритромицин блокирует взаимодействие двух оказавшихся рядом аминокислот. Если какой-то узел в машине по производству белка сломан, то гибнет и сам организм, то есть бактерия.

К сожалению, до сих пор использование антибиотиков не обеспечивало стопроцентного успеха, поскольку бактерии постоянно видоизменяются, образуя новые формы – штаммы, устойчивые к антибиотикам. Теперь, когда принципы работы рибосом понятны, поиск новых антибиотиков и изучение механизма их действия поднимают современную фармакологию на новый уровень. Есть все основания полагать, что открытия нобелевских лауреатов помогут найти неизвестные ранее эффективные антибиотики.

Вполне заслуженно, но не совсем справедливо

Результаты научной работы по расшифровке структуры рибосомы и исследованию механизма ее работы, безусловно, заслуживают Нобелевской премии – и большинство ученых с этим согласны. Тем не менее многие считают спорным выбор Нобелевским комитетом именно этих трех лауреатов. Такое всегда происходит при обсуждении результатов работы комитета. Прежде всего Нобелевская премия за один конкретный год не может быть присуждена более чем трем ученым – таково положение о премиях. В результате почти всегда остаются обойденными те, чей вклад в открытие, отмеченное премией, тоже заслуживает признания. Подобное произошло и в этот раз. Точную молекулярную структуру рибосомы и описание принципов ее работы почти одновременно с обладателями премии опубликовал Гарри Ноллер из Калифорнийского университета в Санта-Крус, США. Эта работа была выполнена при участии Марата и Гульнары Юсуповых, ранее работавших в Институте белка в г. Пущино и впоследствии продолживших исследования в лаборатории Ноллера. Результаты работы Нобелевского комитета никогда не пересматриваются и не отменяются, и в результате возникает ощущение некоторой несправедливости. К чести некоторых нобелевских лауреатов, следует сказать, что известны случаи, когда премированный лауреат отдавал часть своей премии незаслуженно обойденному ученому.

Коротко о лауреатах

Во-первых, отметим, что все три лауреата не сотрудничали, у них не было совместных публикаций – тем не менее они внимательно следили за работами друг друга. Можно сказать, что их работа напоминала дружескую конкуренцию.

Ада Йонат стала четвертой женщиной – лауреатом Нобелевской премии по химии. Она родилась 22 июня 1939 г. в Иерусалиме, в бедной семье евреев-иммигрантов, выходцев из польского города Лодзь. Ее отец был раввином – он умер, когда Аде было 11 лет, а ее младшей сестре Нурит – 2 года. Мать, всю жизнь остававшаяся домохозяйкой, делала все возможное, чтобы помочь дочерям получить образование. Обе сестры отлично учились в школе, но девочкам приходилось подрабатывать частными уроками и мытьем полов у соседей. Научную карьеру выбрала только Ада. После прохождения обязательной армейской службы она поступила в Еврейский университет в Иерусалиме. Училась с охотой, по выходным и в каникулы подрабатывала прядильщицей на ткацкой фабрике, чертежницей в автобусном кооперативе, помощницей повара в рабочей столовой. По окончании университета в 1962 г. она получила степень бакалавра по химии, а два года спустя – степень магистра по биохимии, после чего начала научно-исследовательскую работу в Институте им. Вейцмана в г. Реховоте, Израиль. В 1969 г. Ада защитила диссертацию по специальности «Рентгеновская кристаллография», после чего два года проработала в США. По возвращении на родину в 1970 г. Йонат продолжила научную деятельность в Институте им. Вейцмана. С 1986 по 2004 г. она возглавляла научные исследования в области молекулярной биологии в Институте общества Макса Планка в Гамбурге. В настоящее время работает в Институте им. Вейцмана, в котором, по мнению авторитетного американского научного журнала The Scientist, созданы лучшие условия для работы ученых.

Со слов А. Йонат, после получения ею Нобелевской премии в Израиле появилось новое выражение, обозначающее людей с вьющимися волосами: родилось словосочетание Rosh Male Ribosomin, в переводе звучащее как «голова, полная рибосом»[4]4
  URL: https://www.nobelprize.org/prizes/chemistry/2009/yonath/25931-ada-e-yonath-banquet-speech-2009/.


[Закрыть], что вполне понятно, если взглянуть на фотопортрет Ады Йонат.

Томас Стейц родился в 1940 г. в США, Милуоки, штат Висконсин. Он получил степень бакалавра по химии в колледже Лоренса в Аплтоне, затем учился в Гарварде. Решение заняться молекулярной биологией возникло у Стейца, когда он в 1963 г. в Гарварде прослушал лекцию Макса Перуца, нобелевского лауреата по химии 1962 г., получившего премию за исследования структуры глобулярных белков. По признанию Т. Стейца, Макс Перуц с тех пор стал его кумиром – так один нобелевский лауреат определил научный путь другого будущего лауреата. В 1966 г. Стейц защитил диссертацию по специальности «Молекулярная биология». С 1970 г. начал вести научные исследования в Йельском университете, где проработал до конца жизни в должности профессора молекулярной биофизики и биохимии. Периодически для проведения исследований он выезжает в другие научно-исследовательские учреждения: Калифорнийский технологический институт, Гарвардский университет, а также в Гёттингенский университет в Германии. Деятельность Стейца наиболее точно отражает прикладную значимость премированной работы: он был директором экспертного совета компании, разрабатывающей новые антибиотики, которые действуют на устойчивые штаммы бактерий. Ряд препаратов уже доведен до клинических испытаний, и есть надежда, что человечество сумеет достойно продолжить битву с болезнетворными бактериями.

Венки Рамакришнан – самый молодой из тройки лауреатов. Он родился в 1952 г. в городке Чидамбарам на юге Индии в семье из касты брахманов. Его детство прошло в другом индийском городе – Барода (современное название – Вадодара), где он впоследствии учился в университете. В 1971 г. он получил степень бакалавра по физике, после чего уехал в США, где в 1976 г. в Университете Огайо был удостоен ученой степени по физике. Со слов Рамакришнана, тема его диссертации по физике казалась ему малоинтересной. Однажды, просматривая выпуски Scientific American – американского научно-популярного журнала, он обнаружил, что в биохимии сделано много удивительных открытий. Это далеко не единственный пример, когда знакомство с научно-популярной литературой помогает молодому человеку найти свой путь в науке. В результате он решил оставить физику и заняться биологией. В 1999 г. он переехал в Англию, где возглавил исследовательскую группу в лаборатории молекулярной биологии в Кембридже. Это выдающееся научное учреждение, работающее под эгидой Британского совета по медицинским исследованиям, которое уже дало миру 13 нобелевских лауреатов, и Венки Рамакришнан стал четырнадцатым.

Обычно нобелевский лауреат завершает свою речь благодарностями в адрес коллег, часто с демонстрацией коллективной фотографии, но В. Рамакришнан изящным образом нарушил эту традицию. В самом начале своего торжественного доклада, на котором обязательно присутствуют члены королевской семьи и представители Шведской академии, в качестве первого слайда он представил фотопортреты 27 своих молодых коллег, принимавших непосредственное участие в исследовании. А что может лучше проиллюстрировать большую научную работу?