Текст книги "От атомов к древу: Введение в современную науку о жизни"

Представим себе дипептид, в котором всего-навсего две аминокислоты. На первой позиции в этом дипептиде может быть любая из 20 стандартных протеиногенных аминокислот. Проведем ось, на которой каждая аминокислота будет отмечена черточкой. Это – 20 возможных вариантов.

На второй позиции в дипептиде тоже может быть любая из 20 стандартных протеиногенных аминокислот. Проведем вторую ось, перпендикулярную первой, и тоже отметим на ней черточкой каждую аминокислоту. У нас получится плоский график. Между двумя осями образуется пространство, состоящее из 400 точек (202). Каждая точка соответствует одному возможному дипептиду. А всего таких дипептидов может быть ровно 400.

Поздравим себя: мы только что познакомились с важнейшей концепцией, которая называется “белковая Вселенная”. Это воображаемое пространство, в каждой точке которого находится один белок. “Белковая Вселенная” – не поэтическая метафора, а на сегодняшний день уже повседневный инструмент работы биоинформатиков, примерно как геометрическое пространство декартовых координат для обычного инженера.

“Белковая Вселенная”, состоящая всего из 400 точек, – очень маленькая и простая. Но стоит добавить в наш пептид хотя бы третью аминокислоту, как пространство превратится в трехмерное и точек в нем станет уже 8000 (203). Дальше можно добавить и четвертую аминокислоту, и пятую – и так, пока не дойдет до обычных белков, число аминокислот в которых измеряется как минимум десятками, а обычно сотнями. Число измерений пространства “белковой Вселенной” будет в каждый момент равно числу аминокислотных остатков, сколько бы их ни было. Это пространство будет многомерным. Наглядно представить себе многомерное пространство человек не может, но это от него и не требуется, достаточно того, что модель в принципе годится для расчетов.

Важно понимать, что с ростом длины белка объем “белковой Вселенной” растет чрезвычайно быстро. Невообразимо быстро. Для белка из 300 аминокислот (а это типичный размер) “Вселенная” является 300-мерной и включает 20300 возможных аминокислотных последовательностей. Это гораздо больше, чем, например, общее число протонов и нейтронов в наблюдаемой части физической Вселенной (1080). Совершенно очевидно, что до сих пор биологическая эволюция исчерпала лишь ничтожную часть этого объема. Подавляющее большинство белков, последовательности которых существуют где-то в многомерном идеальном пространстве, еще ни разу не были воплощены, то есть физически синтезированы.

Более того, показано, что “белковая Вселенная” (вернее, ее реально освоенная часть) расширяется. С ходом эволюции белки разных организмов отличаются друг от друга все сильнее и сильнее{32}32
  Povolotskaya I. S., Kondrashov F. A. Sequence space and the ongoing expansion of the protein universe // Nature, 2010, V. 465, 922–926.


[Закрыть]. В этом “белковая Вселенная” подобна нашей обычной Вселенной, которая тоже расширяется, – в свое время это математически показал Александр Фридман и (независимо от Фридмана) вывел из астрономических наблюдений Эдвин Хаббл. Проводя свои наблюдения, Хаббл обнаружил, что галактики удаляются друг от друга, причем скорость их разлетания тем выше, чем больше между ними расстояние. Мысленно продолжив эту тенденцию в далекое прошлое, Хаббл пришел к выводу, что движение галактик должно было начаться из одной точки. Это послужило прекрасным подтверждением теории Большого взрыва, которая как раз в те годы начинала создаваться. Ну, а теперь мы понимаем, что примерно так же устроена и “белковая Вселенная”, в которой идет биологическая эволюция. Белки всех живых организмов стремительно (в эволюционном масштабе времени) “разбегаются” в своем многомерном пространстве от исходной точки – ограниченного набора белков единственного общего предка.

Рассматривая карту окружающей нас части физической Вселенной, можно подобрать такой масштаб, в котором не только галактика Млечный Путь, но и весь суперкластер Девы (куда входит Млечный Путь вместе с еще примерно 30 000 галактик) будет выглядеть как ничтожно малые точки. Так вот, соотношение освоенных и неосвоенных областей “белковой Вселенной” должно выглядеть как-то очень похоже. Белки всех живых организмов, вместе взятых, возникшие за несколько миллиардов лет истории Земли, до сих пор занимают в “белковой Вселенной” лишь ничтожно малую область. В этом смысле эволюция только началась! А ведь могут быть еще и другие, небелковые биологические Вселенные.

4. Cимметрия

Да в силах ли понять я, каково это: быть ограниченно всемогущим? Когда умеешь все, но никак, никак, никак не можешь создать аверс без реверса и правое без левого…

АРКАДИЙ И БОРИС СТРУГАЦКИЕ.

ОТЯГОЩЕННЫЕ ЗЛОМ, ИЛИ СОРОК ЛЕТ СПУСТЯ

Греческое слово “симметрия” (συμμετρία) буквально означает “соразмерность”. Автором этого термина считается Пифагор Регийский – скульптор, живший в Великой Греции (как называли тогда южную часть Италии) в эпоху расцвета Афин, то есть в V в. до н. э. Его не следует путать с Пифагором Самосским, прославленным философом и математиком, который жил почти на 100 лет раньше.

В естественных науках симметричными принято называть тела или фигуры, состоящие из таких частей, которые можно свободно поменять местами. Такой обмен называется операцией симметрии. Например, чашечка цветка дикой розы состоит из пяти лепестков, в идеале совершенно одинаковых. Любой из них можно (по крайней мере, мысленно) поменять местами с любым другим. То, что фигура при этом не изменится, как раз и значит, что она симметрична – “соразмерна”.

Неудивительно, что у молекул тоже бывает симметрия. Например, представим себе молекулу метана (CH₄). В нее входят четыре атома водорода (H), соединенные с центральным атомом углерода (C) совершенно одинаковыми связями (см. рис. 4.1А). Молекулу метана можно в любой момент повернуть так, что на месте одного атома водорода окажется другой. От этого не изменится ровно ничего.

Теперь представим, что один из атомов водорода в метане заменили на атом хлора (Cl). Получившееся вещество будет называться хлорметаном (CH₃Cl). Несмотря на замену, молекула останется симметричной: ее, например, можно вращать вокруг единственной связи, соединяющей углерод с хлором, таким образом, что разные атомы водорода будут занимать место друг друга.

Более интересная ситуация возникнет, если заменить хлором два атома водорода из четырех. Вещество, которое получится в этом случае, называется дихлорметан (CH₂Cl₂). Связей, соединяющих углерод с хлором, теперь будет две. А плоскость, в которой они расположены, станет плоскостью симметрии молекулы. Части молекулы, расположенные справа и слева от этой плоскости (в данном случае – торчащие вбок атомы водорода), будут зеркально отражать друг друга.

Можно заменить два атома водорода в метане не одинаковыми атомами, а разными, например хлором (Cl) и фтором (F). Тогда получится фторхлорметан (CH₂FCl). Тут тоже есть плоскость симметрии. Разница в том, что у дихлорметана в этой плоскости находится два атома хлора, которые можно свободно поменять местами, просто перевернув молекулу. Никаких наблюдаемых изменений при этом не произойдет. А у фторхлорметана такой возможности нет.

Теперь сравним все четыре наших соединения. Молекулу метана можно вертеть как угодно, все четыре заместителя при углероде там абсолютно одинаковы. В молекуле хлорметана один из этих заместителей отличается от других (хлор), но молекулу можно вращать вокруг связи, на которой он сидит. В молекуле дихлорметана вращательная симметрия исчезает. Два атома водорода (которые можно поменять местами) торчат там направо и налево от плоскости, задаваемой двумя атомами хлора (которые тоже можно поменять местами, и от этого ничего не изменится). И наконец, в молекуле фторхлорметана атомы, задающие плоскость, тоже разные. Единственный элемент симметрии, остающийся в этой молекуле, – одинаковые атомы водорода, которые все еще можно свободно поменять местами, оставив всю молекулу на месте. Никакие другие операции симметрии для фторхлорметана недоступны.

Итак, мы видим, что в ряду метан – хлорметан – дихлорметан – фторхлорметан мощность симметрии последовательно уменьшается.

И тут возникает вполне естественный вопрос: а можно ли придумать такую органическую молекулу, в которой никаких элементов симметрии не будет совсем? Нарисовав несколько произвольных формул на листе бумаги, любой желающий убедится, что это не так-то просто. Однако все же можно.

Посмотрим на ситуацию заново. Мы знаем, что валентность углерода равна четырем. Это означает, что к атому углерода можно присоединить ковалентными связями четыре радикала, как одинаковых, так и разных. Ведь что мы, по сути, только что видели? Для начала – молекулу, в которой с углеродом соединены четыре одинаковых радикала (AAAA). В другой молекуле было три радикала одного типа и один – другого (AAAB). В третьей – два радикала одного типа и два другого типа (AABB). И наконец, в четвертой молекуле было два одинаковых радикала и два разных (AABC). Можно убедиться, что во всех четырех структурах есть те или иные элементы симметрии. Там есть радикалы, которые можно свободно поменять местами, и молекула останется во всех смыслах той же самой.

Дело меняется, если присоединить к атому углерода четыре разных радикала (ABCD). Реальный пример такого соединения – бромфторхлорметан (CHFClBr). Вот тут получится молекула, лишенная элементов симметрии полностью. В ней нет радикалов, которые можно было бы поменять местами, оставив молекулу той же самой. Иными словами, ни одной операции симметрии для этой молекулы не существует. Такая структура называется диссимметричной (см. рис. 4.1Б).

Явление диссимметрии молекул открыл Луи Пастер, великий французский химик и биолог. По Пастеру, диссимметричной называется такая фигура, которая не может быть совмещена со своим зеркальным отображением. Например, никакими поворотами нельзя совместить правую и левую руку. (Чтобы совсем наглядно убедиться в этом, можно покрутить во все стороны правую и левую перчатки и попытаться наложить их друг на друга.) Какую из двух зеркально-симметричных форм называть правой, а какую левой, в общем случае абсолютно безразлично, это можно выбрать хоть случайно.

Само свойство, наличествующее у объекта зеркально-симметричных модификаций, знаменитый английский физик Уильям Томсон, барон Кельвин, назвал хиральностью. Слово это происходит от греческого χειρ – “рука”. Таким образом, “хиральность” буквально значит “рукость”. Смысл термина простой: зеркально-симметричные формы хирального объекта нельзя совместить так же, как правую и левую руку.

Итак, мы фактически только что показали, что любая диссимметричная фигура по определению обладает хиральностью. Причем с точки зрения своей физической природы эта фигура может быть чем угодно, от галактики до молекулы. Прямо сейчас нам интересны именно молекулы, и в первую очередь органические. А тут действует простое общее правило. Органическая молекула обладает хиральностью, если в ней есть хотя бы один атом углерода, с которым связаны четыре разных радикала (любых). Такой атом углерода принято называть асимметрическим атомом.

Если среди четырех радикалов, присоединенных к атому углерода, есть хотя бы два одинаковых, значит, этот атом уж точно не асимметрический. Например, ни в метане, ни в хлорметане, ни в дихлорметане, ни во фторхлорметане атом углерода асимметрическим не является. И соответственно, никакой хиральности там нет. Иное дело – бромфторхлорметан, где углерод имеет четыре разных радикала: атом водорода (H), атом фтора (F), атом хлора (Cl) и атом брома (Br). Поэтому бромфторхлорметан обладает хиральностью. Эта молекула существует в двух зеркально-симметричных формах, которые никакими поворотами не могут быть сведены одна к другой, хотя набор как атомов, так и связей между ними там совершенно одинаков.

Само собой разумеется, что эти формы будут изомерами. Мы знаем (см. главу 1), что изомеры – это молекулы, состоящие из одного и того же числа одних и тех же атомов, но отличающиеся расположением этих атомов. Как правило, это видно на графической формуле. Но бывают особые изомеры, в которых весь набор химических связей удивительным образом совпадает. Различить их можно, только представив молекулу в объеме. Изомерия, основанная исключительно на пространственной ориентации частей молекул, называется стереоизомерией.

Любая молекула, обладающая хиральностью, тем самым обладает и стереоизомерией. Асимметрический атом всегда создает два стереоизомера – “правый” и “левый”. Мы уже знаем, что асимметрическим называется атом углерода, с которым ковалентно соединены четыре любых разных радикала. Сейчас на всякий случай добавим, что понимать это надо сугубо буквально: “любые радикалы” здесь означает действительно абсолютно любые, будь это атом водорода или длинная тяжелая цепь размером с белковую молекулу. Асимметрическому атому “все равно”, с его точки зрения они равноценны.

Рассмотрим такое соединение, как знакомый нам из главы 1 аланин. Его формула следующая: CH₃–CH(NH₂) – COOH. Теперь мы можем убедиться, что эта формула относится сразу к двум зеркальным модификациям, которые на самом деле различны, хотя отличить их по простой графической формуле невозможно. Дело в том, что в аланине есть асимметрический атом углерода. Это альфа-атом (см. главу 3), ковалентно связанный с четырьмя разными радикалами – в данном случае с атомом водорода и тремя группами: аминогруппой, карбоксильной и метильной.

Итак, у аланина есть хиральность, а значит, он может существовать в виде двух стереоизомеров. Это относится и ко многим другим биологически активным веществам. Как правило, стереоизомеры не отличаются друг от друга по “обычным” химическим свойствам, но совершенно по-разному взаимодействуют с активными центрами ферментов. Если фермент рассчитан на “правый” стереоизомер, то “левый” стереоизомер не будет взаимодействовать с ним вовсе, и наоборот. Понять это нетрудно, если вспомнить, что самое простое и наглядное представление о работе фермента называется “моделью ключа и замка” (см. главу 3). Ключ, отлитый в зеркально-симметричном исполнении, вряд ли войдет в замок и уж тем более вряд ли поможет его открыть. Вот именно такая ситуация и возникнет, если активный центр фермента соединится не с тем стереоизомером.

Неудивительно, что стереоизомеры одного и того же вещества, как правило, резко различаются по биологической активности. Одна форма аланина (“левая”) входит в состав белков, другая (“правая”) – никогда.

То же самое можно сказать и о других аминокислотах, из которых состоят белки. Как мы знаем, эти аминокислоты для краткости называют протеиногенными (см. главу 3). В любой протеиногенной аминокислоте есть альфа-атом углерода, к которому присоединены аминогруппа, карбоксильная группа, атом водорода и некая боковая цепочка. Этот атом – асимметрический. А значит, такая аминокислота имеет два зеркальных изомера. И в состав белков всегда входит только один из них – “левый”. Единственное исключение – глицин, боковая цепочка которого представляет собой просто атом водорода. У него стереоизомерии нет.

Стереоизомерия, влияющая на биологическую активность, есть не только у аминокислот. Например, если взять тот же аланин и заменить в нем аминогруппу на гидроксильную группу, получится молочная кислота (CH₃–CH(OH) – COOH). У молочной кислоты тоже есть “правый” и “левый” стереоизомеры, которые участвуют в биохимических процессах по-разному.

В биохимии принято приписывать стереоизомерам “правизну” или “левизну” по их отношению к свету. Именно поэтому стереоизомерию часто называют оптической изомерией (это не строгие синонимы, но в тех случаях, которые нас сейчас интересуют, разницы между ними нет). Чтобы понять, в чем тут дело, нам потребуется буквально щепотка знаний из физики.

Что такое свет? В XVII веке великий голландский физик Христиан Гюйгенс первым догадался: свет – это волна. Тут он был совершенно прав. Правда, в современной физике свет рассматривается и как поток частиц, но на описание интересующих нас сейчас процессов это не влияет. Итак, свет – это волна. Волны бывают продольными или поперечными, и Гюйгенс решил, что световые волны относятся к продольным. Грубо говоря, продольная волна – это последовательность сжатий и разрежений, чередующихся вдоль той оси, по которой волна идет. Так устроены, например, звуковые волны. Для Гюйгенса было вполне естественно предположить, что световая волна подобна звуковой.

Однако волновая теория Гюйгенса объясняла далеко не все световые явления. Настоящую революцию в оптике совершил французский физик Огюстен Жан Френель, сделавший одну очень важную поправку к теории Гюйгенса: свет – не продольная волна, а поперечная. В отличие от продольной волны, в поперечной волне колебания идут перпендикулярно линии ее распространения. Такова, например, самая обычная волна на поверхности воды, состоящая из бегущих гребней и впадин. В световой волне колебания устроены так же, с той разницей, что они не механические, а электромагнитные (Френель этого не знал, но созданная им теория световых волн все равно оказалась верной).

Теперь сделаем следующий шаг. В механической волне, на поверхности воды, колебания идут только в одной плоскости: вверх-вниз. Но для поперечных волн в целом это не более чем частный случай. Представим, например, что мы привязали длинную веревку к гвоздю в стене и дергаем ее за свободный кончик, заставляя колебаться. Эти колебания будут типичными поперечными волнами. В зависимости от того, как именно мы в данный момент дергаем, веревка может колебаться и вверх-вниз, и вправо-влево, и наискосок. Плоскостей колебаний будет много. Так вот, обычный свет (например, свет Солнца или свет настольной лампы) устроен в этом отношении точно так же.

Итак, свет – это поперечная волна, где электромагнитные колебания обычно происходят сразу во многих плоскостях. Общего у этих плоскостей только то, что все они “нанизаны” на луч, по которому волна распространяется. Однако бывает и свет с колебаниями только в одной плоскости – он называется поляризованным. Такой свет можно получить, например, если пропустить обычный солнечный луч сквозь особый кристалл-поляризатор (см. рис. 4.2А). Человеческий глаз не отличает поляризованный свет от обычного, но приборы отличают (как и глаза многих животных, от пчел до осьминогов и птиц). Плоскость поляризации данного луча света остается постоянной, если только он не встретится с какими-нибудь оптическими преградами.

Теперь у нас хватает понятий, чтобы высказать ключевое утверждение. Кристаллы и растворы некоторых химических соединений обладают способностью поворачивать плоскость поляризации пропущенного сквозь них света на строго определенный в каждом случае угол (см. рис. 4.2Б). Это свойство называется оптической активностью. Как правило, оптически активными являются те вещества, у которых есть хиральность. Если у хирального соединения два стереоизомера, то их кристаллы или растворы поворачивают плоскость поляризации света на один и тот же угол, но в разные стороны. Изомер, который поворачивает плоскость поляризации по часовой стрелке, принято называть правовращающим, а против часовой – левовращающим, при этом “по часовой” или “против” определяется исходя из того, что луч света направлен воображаемому наблюдателю в лицо.

Для краткости правовращающие изомеры обозначают буквой D (от лат. dexter, “правый”), а левовращающие – буквой L (от лат. laevus, “левый”). Например, два стереоизомера аланина кратко называются D-аланином и L-аланином. Все без исключения белки состоят только из L-изомеров аминокислот. Нарушить это правило невозможно: ферменты, синтезирующие белки, несовместимы с D-аминокислотами и не могут их захватывать. Таким образом, все белки на Земле обладают полной хиральной чистотой. Вот это – по-настоящему важный факт, о котором неплохо бы поговорить подробнее.

Хиральная чистота, она же гомохиральность, – одна из главных особенностей, отличающих живые системы от неживых. Это касается не только аминокислот, но и других биологически активных соединений, у которых есть стереоизомерия (а есть она у многих). В подавляющем большинстве “обычных” химических реакций D– и L-изомеры синтезируются поровну, и разделить их потом трудно. Но в живых телах любая важная группа веществ, как правило, представлена или только L-формами, или только D-формами. Как они там разделяются, в целом понятно – с помощью ферментов, каждый из которых распознает или L-, или D-форму своего субстрата и работает только с ней. В неживых системах механизмов такого разделения или нет вовсе, или они гораздо менее эффективны.

Хиральная чистота живых организмов – широко известное явление. Доходит уже и до того, что она становится темой псевдонаучных спекуляций. Вспомним пример с глутаматом – аминокислотой, которая используется как пищевая добавка и которую часто без серьезных оснований объявляют вредной для здоровья (см. главу 3). Миф об этом вреде частично основан на утверждении, что природный и синтетический глутамат – это разные стереоизомеры, один полезный, а другой опасный. Сейчас у нас вполне достаточно знаний, чтобы понять, почему это глупость.

Глутамат нужен нашему организму для двух целей. Во-первых, он входит в состав белков. Во-вторых, в растворенном виде он действует на определенные белки-рецепторы, расположенные на нервных клетках мозга или на чувствительных клетках языка. Это мы уже знаем. Кроме того, мы теперь знаем, что глутамат, будучи протеиногенной аминокислотой, имеет два изомера: L-глутамат и D-глутамат. Так вот, со всеми нашими ферментами и рецепторами взаимодействует только L-глутамат. Это логично, поскольку и активные центры ферментов, и устроенные по тому же самому принципу активные центры белков-рецепторов всегда приспособлены только к одной из возможных стереоизомерных форм, в данном случае к L-форме. Что касается D-глутамата, то он ни в каких биохимических процессах толком не участвует. Можно хоть залить организм его раствором – он не подействует ни на что. Других же стереоизомеров у глутамата нет.

Разумеется, ни один пищевой химик не будет добавлять в еду бесполезный и безвкусный D-глутамат. Его и синтезировать никто не станет – незачем. Весь глутамат, используемый в пищевой промышленности, – это L-изомер, идентичный “естественному” глутамату, которого в организме и так полно. Химикам, занимавшимся синтезом глутамата, пришлось изобретать сложные процедуры, чтобы получить побольше нужного L-глутамата и поменьше ненужного D-глутамата, а потом выделить первое, отбросив второе (и с этими задачами они отлично справились). Впрочем, сейчас пищевой глутамат получают микробиологическим методом – с помощью бактерий, ферменты которых изначально приспособлены к производству L-глутамата и ничего другого выдать просто не могут.

И наконец, даже если бы D-глутамат попал в еду, он был бы там бесполезен (потому что у него нет вкуса) и почти наверняка безвреден. D-аминокислоты не ядовиты, они просто лишены пищевой ценности. Показано, что довольно много D-аминокислот – разумеется, небелковых – содержится, например, в молоке и сыре, и никакого вреда здоровью человека это не наносит{33}33
  Bruckner H. et al. Liquid chromatographic determination of D-amino acids in cheese and cow milk. Implication of starter cultures, amino acid racemases, and rumen microorganisms on formation, and nutritional considerations // Amino Acids, 1992, V. 2, № 3, 271–284.


[Закрыть].

Однако вернемся к делу. Сама по себе хиральная чистота белков легко объяснима. Мы уже знаем, насколько сильно функции белка зависят от правильного трехмерного сворачивания его аминокислотной цепочки (см. главу 3). Если синтезировать белок, используя D– и L-аминокислоты вперемешку, его пространственная укладка тут же станет непредсказуемой. Например, фермент, состоящий из случайно чередующихся D– и L-аминокислот, будет совершенно неработоспособным. Тут уж надо выбрать или только D-, или только L-изомеры – тогда объемная структура молекулы с гарантией выстроится однозначно.

Но вот почему эволюция выбрала именно L-аминокислоты?

Есть версия, что это чистая и беспримесная случайность. Первой на свете живой клетке почему-то достались L-аминокислоты, а дальше было проще так и оставить, чем перестраивать реакционные механизмы под другой стереоизомер. В какой-то мере оно наверняка так и было. В современном живом организме с аминокислотами имеют дело сотни ферментов, приспособленных к L-изомерам, и только к ним. Поменять все эти ферменты на приспособленные к D-изомерам было бы очень тяжелой задачей. Но если бы в самом начале пути первая живая клетка (а вернее – доклеточная система) почему-то попала в среду, обогащенную D-аминокислотами, сейчас все могло бы быть наоборот.

На этой идее можно и остановиться, если считать, что преобладание L-аминокислот в том месте, где зарождалась жизнь, было абсолютно случайным колебанием. Флюктуацией, как сказали бы герои Стругацких. Но что, если оно все же имело какую-то более серьезную причину? Тогда поиск объяснений надо продолжать.

Есть предположение, что во время возникновения жизни Солнечная система оказалась в зоне космоса, насыщенной ультрафиолетовым светом, который был поляризован под таким углом, что разрушал “правые” аминокислоты сильнее, чем “левые”. С точки зрения законов физики такое возможно. Но беда в том, что это объяснение на данный момент непроверяемо. В самом деле, как узнать, какова была обстановка в окрестностях Солнца четыре миллиарда лет назад да еще и в таких деталях?

Подойдем к проблеме с другой стороны. Можем ли мы выяснить, какие аминокислоты преобладали в Солнечной системе накануне возникновения жизни: D-аминокислоты, L-аминокислоты или их было строго поровну? Да, в принципе можем. На это есть метеориты. Установлено, что в углистых метеоритах, которые никогда не входили в состав планет и не были прибежищем жизни, содержится несколько больше L-аминокислот, чем D-аминокислот{34}34
  Elsila J. E. et al. Meteoritic amino acids: diversity in compositions reflects parent body histories // ACS Central Science, 2016, V. 2, № 6, 370–379.


[Закрыть]. Преобладание L-изомеров аминокислот в окружающем нас ближайшем космосе хоть и не подавляющее, но вполне достоверное. И жизнь тут ни при чем: там, где синтезировались метеоритные аминокислоты, ее попросту никогда не было. А вот на роль начального условия, подтолкнувшего первые живые клетки к выбору L-аминокислот, обнаруженная в космосе хиральная асимметрия подходит превосходно.

Остается понять, чем же все-таки эта хиральная асимметрия была изначально вызвана. Может быть, действием поляризованного света от межзвездных туманностей, почему бы нет? Но может быть, и чем-то еще.

Есть, например, гипотеза, что в хиральной асимметрии “виновато” бета-излучение – разновидность электромагнитного излучения, представляющая собой, по сути, просто поток электронов. Физика элементарных частиц сообщает нам следующее: любой электрон, замедляясь при взаимодействии со средой, сам испускает электромагнитные волны, причем поляризованные таким образом, что они должны разрушать любые правовращающие хиральные молекулы сильнее, чем левовращающие. Связано это с тем, что у электрона есть некоторая внутренняя асимметрия. А самое главное, что это подтверждено экспериментально. Показано, что если бомбардировать бета-излучением (то есть электронами) раствор аминокислоты, содержащий D– и L-изомеры в равной концентрации, то D-форма будет разрушаться быстрее. А в космосе бета-излучение присутствует постоянно, так что дело может быть и в нем.

Ну а тем, кого не устраивает ни одна версия, можно посоветовать почитать книгу Станислава Лема “Звездные дневники Ийона Тихого”. Ее персонажи заявляют, что гомохиральность – это результат хулиганства инопланетных путешественников:

“Верно ли, что Оспод и Погг, не ограничиваясь обычным загрязнением беззащитной, пустынной планеты, решили, по пьяному делу, учинить на ней самым бесстыдным и возмутительным образом биологическую эволюцию, какой еще свет не видывал? Верно ли, что эти безобразники, лишенные всякого чувства приличия и нравственных тормозов, вылили на скалы безжизненной Земли шесть бочек заплесневелого желатинового клея и два ведра испорченной альбуминовой пасты, подсыпали туда забродившей рыбозы, пентозы и левуллозы и, словно им мало было всех этих гадостей, добавили три больших бидона с раствором прокисших аминокислот, а получившееся месиво взболтали угольной лопатой, скособоченной влево, и кочергой, скрученной в ту же сторону, в результате чего белки всех будущих земных существ стали ЛЕВОвращающими?!”[4]4
  Пер. К. Душенко.


[Закрыть]