Текст книги "Рак излечим"

Теоретические исследования разнообразных моделей гетерополимерных цепей показали, что в случайных гетерополимерах такая щель не наблюдается. Точнее – у случайных цепей она обычно очень мала, так что такие цепи замерзают не скачком, как кристалл или белок, а постепенно, как стекло.

Значит, необходимая для фазового плавления белка достаточно большая энергетическая щель между самой стабильной структурой цепи и ее конкурентами возникает не в любой – «случайной» – аминокислотной последовательности, а создается отбором «белковоподобных», годных для создания белков последовательностей (в частности – последовательностей, допускающих плотную упаковку цепи в глобулу). Удалось даже ориентировочно оценить долю «белковоподобных» среди всех случайных цепей. Температура одинакова и для случайных, и для «белковоподобных» цепей одинакового аминокислотного состава. Эта температура лежит чуть ниже температуры плавления белка. А очень большие щели, большие значения энергии, по-видимому, не нужны для «белковоподобного» поведения молекулы… Энергетическая щель – фундаментальная вещь в физике белка. Она необходима не только для того, чтобы белок разрушался бы только фазовым переходом, т. е. чтобы он, не изменяясь, терпел бы (до известного предела) изменение внешних условий, но и для надежности работы белка. Можно предположить, что при раке высокий энергетический барьер и «химерные», «белковоподобные» белки окончательно останавливают нормальный фолдинг или направляют его в ложном для макроорганизма направлении. Здесь у вас естественно возникает вопрос: – Что будет, если у цепи не одна структура отделена от прочих большой энергетической щелью, а, скажем, две?

Ответ: – Если обе эти структуры стабильны по сравнению с клубком, первой из них свернется та, к которой идет лучший (с немного более низким барьером) путь сворачивания. Однако, если эта структура хоть немного менее стабильна, чем другая, – последует очень медленный (так как по пути придется разворачивать метастабильную структуру) переход в наиболее стабильную форму. Этот переход похож на полиморфные переходы в кристаллах (вспомним «оловянную болезнь» – переход белого олова в серое: эта «болезнь» порой уничтожала, при наступлении холодов, целые склады оловянных пуговиц). По-видимому, таких «полиморфных» белков должно быть мало (теоретические оценки показывают, что аминокислотные последовательности, кодирующие одну выделенную стабильную укладку цепи – редки, а кодирующие сразу две такие укладки – редки в квадрате). Однако есть основания полагать, что некоторые белки – серпины (есть такие ингибиторы сериновых протеаз) и, возможно, прионы (они вызывают «бешенство коров») – ведут себя именно так. В последнем случае полиморфизм осложнен агрегацией (слипанием), – агрегацией, которой способствует – или которой наводится – «новая», β-структурная форма белка. При агрегации растет эффективная длина цепи фолдона (N), что (согласно сделанным выше оценкам) делает возникновение новой фазы очень медленным. Но зато раз возникший зародыш новой формы агрегированного белка втягивает в агрегат и переводит в эту новую форму все остальные белковые молекулы (по существу – так же, как при «оловянной чуме»). Эта-то агрегация прионов в клетках мозга и приводит в конце концов к летальному исходу при «коровьем бешенстве», почесухе и родственных им болезням с огромным инкубационным периодом. Агрегация и кристаллизация ракового белка возникает в раковом локальном гомеостазе. Только механизм, участники и скорость этого процесса другие. Говорят, к таким болезням относится и старческий маразм… Все глобины похожи друг на друга, независимо от того, работают ли они в человеке или в морском червяке. Это, конечно, так и белки можно классифицировать по филогенетическим семействам, внутри которых

Рис. 13. Квазисферические многогранники, описывающие компактные укладки трех, четырех, пяти и шести спиралей.

функции и, главное, аминокислотные последовательности белков варьируют не слишком сильно. Однако часто сходными пространственными структурами обладают белки, эволюционно никак, по всем тестам, не связанные между собой. Разнообразие укладки белков поражает, это напоминает разнообразные узоры, всевозможные узлы и головоломки. Но что интересно, в них прослеживается один и тот же простой алгоритм построения. Они все, так или иначе, повторяют кристаллические классы и сингонии. Точки пересечения осей со сферой образуют вершины многогранника. Каждой вершине соответствует одна половинка одной спирали. Оси спиралей образуют часть ребер многогранника, а прочие ребра описывают контакты спиралей (рис. 13).

Большее число спиралей не может уложиться вокруг округлого ядра. Каждый многогранник описывает несколько типов укладок, т. е. типов «штабелей» спиралей, соответствующих различным размещениям осей спиралей на его ребрах. Таких укладок – две для трехспирального комплекса 13(б): лево-, и 13(в): правозакрученный (десять – для четырехспирального, десять – для пятиспирального и восемь – для шестиспирального комплекса; «штабеля» для четырех– шестиспиральных глобул не показаны, но их, при желании, легко построить самостоятельно, разместив спирали всеми возможными способами на ребрах многогранника так, чтобы каждая вершина многогранника соответствовала бы одному концу одной спирали). Те упаковки, где межспиральные углы способствуют плотному контакту спиралей, встречаются в белках чаще, чем прочие. Отсюда следует вывод: самоорганизация белка обусловлена кристаллической матрицей, на которую они «наматываются» с такой космической скоростью. Молекулам белка не надо думать, дорога давно известна. В кристаллах, как мы знаем, информация передается мгновенно, при этом увеличивая свою разрешительную способность в геометрической прогрессии. Парадокс Ливенталя должен выглядеть иначе, он обусловлен не энергетической, а информационной и пространственной составляющей. Можно предположить, что парадокс Ливенталя решается в случае, когда действуют законы фрактальной геометрии. Причем самосборка белка идет не по энергетическому пути, а по числам.

Интересно, что в наблюдаемых архитектурах α-спиральных белков вдоль ребер квазисферических многогранников идут не только спирали, но и, как правило, соединяющие их нерегулярные петли. Иными словами, в типичном случае белковая цепь как бы обволакивает свое гидрофобное ядро, следуя по непрерывной цепочке ребер квазисферического многогранника. Обратимся теперь к вопросу о том, как создается плотная упаковка в белковой глобуле, потому что это тоже имеет отношение к возникновению рака. То, что такая упаковка существует, следует из экспериментов, показавших, что белок так же плотен и так же тверд, как органический кристалл. Однако еще предстоит объяснить, как достигается такая упаковка, – слишком уж сложны по форме и разнообразны боковые группы белковой цепи.

Точнее, принцип создания плотной упаковки – и то в самых общих чертах – более или менее ясен только для α-спиралей. Как согласуется плотная упаковка спиралей с моделью размещения спиралей на ребрах квазисферических многогранников, о которой речь шла выше? Оказывается, довольно любопытным образом. Те «многогранные» упаковки, где углы между спиралями близки к -50 º и/или +20 º, требующимся для плотного контакта спиралей, встречаются часто; а прочие – редко (но тоже встречаются). Так, из двух трехспиральных упаковок одна, левозакрученный пучок, приводит к межспиральным углам в -60 º (что близко к углу -50 º, требующемуся для плотной упаковки), и такой трехспиральный пучок встречается часто; а другая, правозакрученный пучок, приводит к межспиральным углам в +60 º (что далеко от всех углов – 50 º, +20 º, 90 º – оптимальных для плотного контакта), – и такой трехспиральный пучок встречается на порядок реже. Обратимся теперь к «смешанным» белкам, сложенным из β-листов и α-спиралей. Для них характерна слоистая структура, причем α-спирали и β-участки не могут лежать в одном листе – это привело бы к энергетически невыгодной дегидратации водородных связей на краю β-листа. Как пример пространственной укладки приведем пример строения β-белков. β-структурные домены устроены, пожалуй, проще других: вытянутые участки цепи собраны обычно в два, реже – в несколько β-листов, уложенных друг на друга. Иными словами, «штабеля» вторичной структуры в β-белках выглядят довольно просто. В β-белках преобладает антипараллельная β-структура. Как мы уже знаем рак прячется по этими «штабелями» до поры до времени… Стоит только пошатать эту «поленницу» или ударить по ней в определенной точке, как она сразу же приобретает другой пространственный порядок.

Так как белки собраны из асимметричных (L) аминокислот, то вытянутые участки слегка скручены сами по себе. Причем, так как минимум энергии вытянутой конформации лежит, как вы помните, на карте Рамачандрана выше диагонали, – вытянутые участки имеют левовинтовую скрученность. В итоге объединения при помощи водородных связей скрученных β-участков в листы – определенным образом скручены и эти β-листы. Их поверхность напоминает пропеллер. Угол между смежными вытянутыми участками β-листа составляет около 25 º. Значит, этот пропеллер выглядит как левовинтовой, если смотреть на него поперек хода β-участков. И то же скручивание является правовинтовым, если смотреть вдоль хода β-участков. Так обычно и делают, – смотрят вдоль хода β-тяжей и говорят, что у β-листа правопропеллерная скрученность. Именно такое – «правовинтовое» – соединение параллельных β-тяжей одного β-листа типично для белков; обратное, «левовинтовое», встречается очень редко. Иначе говоря, можно предположить, что во время малигнизации происходит «разворот» левозакрученных пучков, их «расплетение», и преобладание левовинтового соединение параллельных β-тяжей одного β-листа. О белках можно говорить бесконечно. Давайте подведем краткое резюме под вышесказанным и двинемся дальше по пути самоорганизции еще больших структур, которые можно увидеть уже невооруженным глазом.

1. Мотивы укладки белковой цепи выглядят так «стандартно», т. е. так просто и регулярно потому, что каркас белковой структуры представляет собой компактную упаковку слоев вытянутых регулярных твердых тел (α-спиралей и β-участков), а нерегулярные перемычки идут по поверхности глобулы, не пересекая ни друг друга, ни торцов структурных сегментов. Физическая причина такого устройства в том, что оно наиболее благоприятствует стабильности нативной глобулы, позволяя неполярным боковым группам укрываться от воды, а всем пептидным группам главной цепи – насытить свои водородные связи даже при погружении в компактную глобулу.

2. Число таких «стандартных» стабильных мотивов укладки цепи относительно невелико (порядка сотен, а белков – многие тысячи); неудивительно поэтому, что некоторые из этих «стандартных» структур встречаются в разных, со всех остальных точек зрения, белках.

3. По-видимому, для структур доменов глобулярных белков можно сформулировать «принцип множественности»: чем больше аминокислотных последовательностей можно вписать в данную архитектуру без разрушения ее стабильности, тем чаще эта архитектура встречается в природе.

Похоже, что глобулярные белки могли относительно легко возникнуть из случайных гетерополимеров аминокислот – нужно было только немного, при помощи немногих мутаций, стабилизировать самую стабильную пространственную структуру исходного случайного полипептида (и тем самым сделать ее единственной наблюдаемой структурой цепи), – да еще «навесить» активный центр.

«Принцип множественности» можно сформулировать именно для глобулярных белков, так как именно их последовательности внешне напоминают «случайные» (т. е. самые массовые) сополимеры. В то же время для первичных структур фибриллярных и мембранных белков ясно просматривается их «неслучайное» строение (но – кстати: строение, также простое с точки зрения его создания, – периодическое для фибриллярных, и блочное – для мембранных белков).

Проведенный анализ подчеркивает тот факт, что получающиеся в результате эволюции структуры белков выглядят очень «разумно» с физической точки зрения, – так же, как и двойная спираль ДНК, как и мембранный бислой. Видимо, и на уровне архитектур белковых доменов эволюция не «изобретает» нечто физически маловероятное, а «выбирает» среди физически разумных (т. е. стабильных и способных к быстрой самоорганизации – мы это скоро увидим) структур. В этом и заключается смысл «физического отбора» белковых структур. Грубое нарушение «физического отбора» приводит к раку, именно поэтому мы достаточно подробно остановились на белках. Теперь мы готовы к рассмотрению еще более загадочного явления, как появляются и развиваются суперструктуры, которые являются порождением макроструктур белка. Эти структуры можно назвать пятеричными структурами белка или «клетками-доменами». Они названы так, во-первых, ввиду подобия своей формы с клетками животных и растений, и во-вторых – они являются их прародителем и пространственной матрицей. Но, прежде чем подробно описывать пятеричные структуры, выскажемся о шестеричных структурах составляющих тело многоклеточных…

Высшая форма самосохранения – самоорганизация, поддержание уровня организации системы и повышение степени ее организованности. Самоорганизация системы локального гомеостазиса реализуется самовоспроизведением. Причем путем копирования и генерации. Процедуры самовоспроизведения могут осуществлять механизмы самосохраняемости путем воспроизведения множеств, например, на множествах молодых народившихся клеток. Процесс самовоспроизведения при этом осуществляется двумя раздельными операциями – копирование инструкций, содержащих описание воспроизводимого элемента, и конструирование этого элемента по заданной инструкции. Вывод из этих «запутанных» умозаключений только один. Рак не могут обнаружить и лечить лишь потому, что все исследователи «охотятся» только за двумя первыми членами его инвариантных систем. Не учитывается создание инвариантов в новом качестве, которые направлены на сохранение их функций в последующих перетоках. Перетоками клеточных множеств и первыми двумя условиями в условиях ракового гомеостазиса руководят полипептидные цепи белка. Проще говоря, при смене симметрии в решетках ближнего, среднего и дальнего порядка нарушается взаимосвязь, взаимовлияние и согласованность трех условий, сохраняющих инвариантность всей системы.

Систему локального гомеостазиса можно рассматривать как естественно-технологический гомеостат, в котором гомеостатичность как функция самосохранения собственного равновесия и гомеостазичность как функция сохранения собственного предназначения находятся в отношении кооперации.

Самосохранение системы локального гомеостазиса есть сущность собственной целевой ориентации – сохранения клеточных множеств денотатов функциональных инвариантов, породивших разрастающуюся клеточную общность как объект экологии. Конечная экологическая цель – системообразующий фактор, направленный на формирование и сохранение системно-структурных свойств денотатов как элементарной единицы эволюции, способной реагировать на изменения среды. Вот и получается, что рак это изменение локального тканевого гомеостаза, которое начинается с резонансного ответа, может быть, даже одной молекулы на изменение среды обитания популяции живого в целом… Теория инвариантных систем хороша для понимания преобразований любого вида симметрии, на любом уровне, для описания «траектории» перетоков. Теперь вновь вернемся к нашим «перетокам» на один этаж ниже…

Когда началось испарение воды и конденсация белка, то на адгезивной поверхности образовались пленки белка, которые образовывали «клетки-домены», как правило, прямоугольной формы с «ядром»-овоидом внутри. Они наслаивались и делились под действием закона Кассини, подчиняясь кооперативному физико-геометрическому закону или, иначе, геометродинамике. Стоит обратить внимание, что они в точности подобны обычным клеткам и по форме, и по типу деления. Материал и законы деления для них одни. Белок и вода. «Клетки-домены» – прямое деление, прекариоты – прямое деление, кариоты – митоз. На этих примерах видна непрерывность эволюции. Единственное, что их разделяет, это сотни миллионов лет. «Клетки-домены» подсказывают нам, что существует пространственная матрица, которая, эволюционируя, материализуется как физическая реальность.

Рассмотрим поближе как самоорганизовываются, образуются «клетки-домены», которые появляются при конденсации белка. Эти «клетки» описаны еще в XVIII веке, но им до сих пор не уделяют должного внимания. А жаль, они о многом могут поведать, и уже много что рассказали о первопричине жизни… В последнее время интерес к самоорганизации белка во всем мире сильно возрос. В начале тридцатых годов эволюционный биолог Блеир Хедгес сфотографировал макроскопические картины белков сыворотки и желатина. Высыхающую каплю яичного белка Н. Ермаков в 1982 году описал как пример «морщинистого узора». Офтальмолог Е. Рапис много лет посвятила исследованию самоорганизации белка. С 1999 года автор провел многочисленные подобные исследования, анализируя фильтраты тканей, раковых опухолей, сывороток крови больных с различной патологией до и после лечения. На макропрепаратах усохшего белка, плазмы крови, «морщинистых узорах» видна стилизованная, пространственная картина организма – в норме и патологии. На этом основана наша панорамно-контурная диагностика. Только подход к этому явлению у всех разный, каждый видит свое, и здесь исследователей ждет еще много сюрпризов…

Термин «самоорганизация полимеров» и, в частности, белка, используемый в науке, а также термин «автоволновые колебания», которые появляются во время их конденсации, мы считаем не вполне корректными. Свойства самоорганизации проявляются только при определенных условиях. Как только эти условия исчезают или система экранируется, тут же исчезают и так называемые самоорганизация и автоволновые колебания. Если поверхность не обладает адгезивными свойствами, то нет и «клеткообразования», или так называемых «доменов», а образуется гомогенная пленка, которая при дальнейшем высыхании разрывается с оглушительным треском. Что, кстати, указывает на неимоверную силу сцепления между молекулами белка. Если после начала образования «клеток-доменов» препарат накрыть стеклом, то есть экранировать его, то появляется ближний порядок, который не изменяется в зависимости от масштаба, и поэтому в нем отсутствуют эпитаксиальные пленки и виды симметрии. Следовательно, клеткообразование и автоволновой процесс – это кооперативное детище белка, воды и пространства, и, стало быть, в живом организме обязательно должна существовать «адгезивная поверхность» – не важно, видимая она или нет. Причем система эта обязательно должна быть открытой! В момент конденсации системы белок-вода-пространство самоорганизация начинается уже в момент образования модуля, блока молекул, благодаря действию двух пар противоположностей: вещество-поле и структура-функция. Самосинхронизация кооперативных систем происходит под действием вибрации всей макросистемы. В момент перехода аллотропной фазы белка в квазикристаллическое состояние вместе с зародышем твердой фазы образуется и зародыш постоянного электромагнитного поля. При этом магнитная составляющая поля заполняет и оформляет объем кристалла, а электрическая – поверхность, то есть возникает не только еще одна пара противоположностей (объем-поверхность), но и совершенно новый физический объект – постоянное электромагнитное поле с его источниками. В биологических объектах это явление совместно с автоволновым процессом, включая и эффект Майснера, а также упругие силы белка и оптические эффекты, усиливает ESR-сигнал, то есть физическую основу жизни (ESR-сигнал – это пара неспаренных электронов). Эти неспаренные электроны являются связующим звеном всех резонансных структур организма. Напомню ESR-сигнал имеется в протеине in vivo, в протеине in vitro он отсутствует. Не исключено, что его источником является так называемая низкотемпературная плазма, или эфир. Самая трудная задача для исследователей доказать существование или проявления эфира…

Можно строить бесконечные теории о жизни, но сердце и другие органы работают только от естественных причин: электричества, магнитов, света и т. д. Автоволновой процесс (колебания) в ГПК – суть жизни. Его колебания являются порождением анизотропии. Анизотропия характерна не только для кристаллов, но и для других сред, например для некоторых жидкостей и стекол, находящихся под воздействием магнитного поля или других физических воздействий. Законы поляризации и преломления света (магнитных полей и т. д.) относятся, прежде всего, не к лучу, а к фронту волны. Известно, что фронты волн и в обычном и необычном лучах в каждый момент времени параллельны. Соответственно параллельны и нормали к фронтам волн. Таким образом, законы преломления света, применяемые к нормалям световых фронтов, выполняются совершенно буквально. Никакого изменения направления фронтов волн действительно нет, изменилось направление луча, т. е. направление, в котором волна распространяет энергию. Полосатость всех структур организма это результат деятельности автоволн. Отсюда следует, что диссимметрирующий механизм ГПК основан на простом принципе. При изменении напряжения на «диссимметраторе» изменяется характер поляризации на выходе из него. Это надо понимать буквально. Симметрия кристалла налагает определенные требования на форму и ориентацию оптической (и не только) идекатрисы. В разных кристаллах при распространении света для вычисления скорости применяется понятие оптической идекатрисы. Скорость света (волны) в разных направлениях – разная. В случае кубических, изотропных кристаллов, обладающих симметрией относительно поворотов вокруг трех осей, идекатрисой является сфера, а в анизотропных кристаллах других типов симметрии – эллипсоид. В свете нашей теории возникновения жизни и причин возникновения рака, влияние этих фигур на эти процессы является определяющим моментом. Как мы знаем, митоз клеток определяется законом деления овоидов (правилом Кассини). Эллипсоид и овоид это близкородственные геометрические фигуры. В динамической, эластичной среде (организме) овоид и эллипсоид постоянно трансформируются друг в друга. В организме овоид это «затушеванное» состояние эллипсоида, поэтому митоз происходит синхронно под действием фронта автоволн ГПК. Следовательно, нормальный митоз обусловлен эллипсоидальной идекатрисой. Почему мы можем считать, что поведение раковых клеток обусловлено сферической идекатрисой? Прежде всего тем, что она признак кубической симметрии. На клеточном уровне это выражается в отсутствии адгезии между клетками и неправильным митозом. Шар с шаром имеют наименьшую площадь соприкосновения, а эллипсоиды во много раз больше. А если эти «шары» еще и перекачаны энергией, то ни о какой адгезии речи быть не может.

Существует физико-химическая теория структурообразования и гелеобразования протеина, и есть теория поведения коллоидных суспензий в фазе жидких нематических, анизотропных кристаллов и эластических пленок. Из этих теорий следует, что такая суспензия при определенных условиях концентрации проходит фазу жидкого нематического кристалла, и в ней всегда образуется гель и дисперсные структуры с различными свойствами. Все зависит от кинетики, то есть скорости и ритма удаления растворителя и примесей. При быстром удалении растворителя возникает неравновесная гетерофазная система, которая обладает диссипативными (то есть энергообразующими) свойствами. При медленном удалении воды возникает кристаллизационный вид твердой фазы протеина. Она имеет твердый каркас и дисперсные структуры, непосредственно связанные друг с другом. Именно этот момент и является основополагающим физ-коллоидным фактором в развитии многих болезней, в том числе и рака. Скорость циркуляции воды, сопровождение ее молекулами всех без исключения веществ, биомолекул и биохимических реакций – это основа жизни, здоровья или нездоровья!

Белок проходит следующие стадии при удалении воды: жидкая фаза коллоидной суспензии, фаза пленки жидкого нематического анизотропного кристалла, фаза эластичной пленки и аллотропная фаза пленок, фаза нестабильного, хрупкого твердотельного материала. Такое поведение белка объясняется наличием внутреннего напряжения, зависящего от неравновесных условий в модулях-блоках молекул при образовании материала во всех диссипативных системах с помощью фрустраций (шевеления) графалов – модулей воды. «Раскачкой» этих фаз и переходом их в другое состояние заведуют физ-коллоидные свойства белка и геомагнитные поля.

Аллотропная форма протеина имеет отличие от других форм – упругость с новым морфологическим высокоорганизованным уровнем порядка от нано– до макроуровня. Именно эта форма протеина является тем самым связующим звеном живых систем, она содержит контролеры для каждого уровня организации, которые перекрывают друг друга и управляют системой энтропия-информация. Такая форма протеина образуется при быстром удалении воды, то есть при изменении кинетики процесса можно получать совершенно разные материалы. В живых системах фазовые переходы белка – это ключевой момент для нормального функционирования всех структур от нано– до макроуровня. При неравновесных условиях белок получает:

1. Фазу некристаллической пленки с новым трехмерным порядком от нано– до макроуровня.

2. Термодинамический неравновесный статус с появлением диссипативных систем и структур с нелинейной хаотической динамикой и фрактальной геометрией.

3. Новые химические, физические и энергетические свойства.

Этот же процесс создал жизнь на Земле, когда в результате миллиардов повторений аллотропная форма протеина, наслаиваясь, смогла «зафиксировать» ее совместно с ДНК и РНК.

Рис. 14. Автоволновые колебания в «клетках-доменах», возникающих в момент образования аллотропной формы протеина (микроскоп, увеличение 20х40).

Вот как выглядит процесс возникновения «клеток-доменов» в динамике. При пульсирующем испарении воды из белка процесс «самоорганизации» начинается с его поверхностной зоны. По наружному краю капли образуется валик. Затем, в процессе конденсации возникают дефекты, являющиеся источниками энергии и инициирующие автоволновые колебания с зонами аттракции и релаксации; белок осциллирует, при этом вектор волн однонаправленный – от периферии к центру!!! Далее происходит процесс «клеткообразования» (или нуклеации), который выглядит так: в начале появляются трехцветные разномасштабные флуктуации (автоволновые колебания), которые имеют спиральную форму и накладываются друг на друга, подобно «стоячим волнам» (рис. 14).

При переходе из жидкой коллоидной суспензии появляется жидкокристаллическая пленка, которая затем разрывается в виде «клеточных» структур, число и размеры которых в определенный момент как бы «замораживаются» (рис. 15). Происходит образование «клеток-доменов» с «ядрами» и структурами, похожими схематично на клеточную мембрану и клеточные органеллы.

Рис. 15. Начало образования «клетки-домена» и ядра – «реликтового вортекса»(микроскоп, увеличение 20х40).

Потом в более плотной фазе появляются наслаивающиеся друг на друга тонкие пленки. Далее процесс развивается таким образом, что появляются пары анизотропных, противоположно вращающихся в виде каскадов «вортексов». «Вортекс» – это спираль или «ядро клетки», осью которой является плотное правовращающееся нано-магнитное поле. Вортекс можно определить и как одно из динамических свойств пространства. Как он образуется? Под действием пространства материал создает изгибающиеся линии, производит «самосборку» из точно подобранных молекул и модулей белка. И именно скручивание, спиральное наматывание и ротация витков вокруг оси является ключевым фактором формирования магнитных полей. Сами вортексы имеют зоны с дискретно упакованными линиями магнитных полей, и их сгущение повышает магнитную силу. При этом, возникнув один раз, магнитные поля уже не могут потерять своей спиральности, изменить направление вращения в живых системах, как правило, правовращающих. Картина этих структур очень похожа на ядра обычных клеток растений и живых организмов.

Такие формы неустойчивости системы белок-вода-пространство играют основную роль в формировании сверхплотных нано-магнитных полей не только в моделях (in vitro), но и в живых организмах. Эти формы неустойчивости: магнитодинамическая турбулентная неустойчивость (МГТН), магнитохаотическая ротационная неустойчивость (МХРН) – в живых системах являются двигательными диссипативными энергообразующими структурами в формировании автоволновых колебаний противоположного знака. При экспериментах обнаружено, что диссипация энергии ведет к расширению, распространению и делению этих полей, а также появлению «клеток-доменов». В плотной фазе появляются твердые спиральные пары с противовращением, так называемые vortex с дефектом в нулевой точке вращения. В этот же момент возникает спиральная, зеркальная, прерывистая симметрия с высокой анизотропией. Это одно из основных мест соприкосновения симметрии и физики! После того, как процесс стабилизируется, появляются магниточувствительные структуры – вортекс с плотно намотанными спиральными витками, в 100 % случаев ограниченными изнутри угловой линией в 45° и филаментами (трубчатыми и конусовидными образования), подобными суперкондукторам (сверхпроводникам) второго порядка. Как известно, трубчатые и конусовидные образования – это признаки плазмы, они четко ориентированы в пространстве. Таким образом, на очень простой модели можно увидеть связь между сильными магнитными полями и магнитными хаотическими турбулентными явлениями, а также проявлениями, признаками плазмы.

При фазовых переходах системы белок-вода-пространство в процессе конденсации образуются «клетки-домены», при переходе в более плотное состояние появляются так называемые дислокации (дефекты в атомной решетке), при этом известно, что появление дислокации в центре поля также считается свойством магнитных полей. В фазе жидкого кристалла в этот же период в пленке протеина наблюдается оптическая пульсация. При этом сигналы цветовых импульсов корреспондируются с высокой анизотропией, а двухромные волны создают «пальцевидные» полосы (эллипсовидной формы), подобные же пальцевидные полосы мы видим на плазмограммах беременных женщин и раковых больных. Такая оптическая пульсация присуща нелинейным сигналам в полимерных молекулах и является характерным признаком сильных магнитных полей! Мало того, эффекту Бормана (Suressh, 1976) соответствует фрактальная модель нелинейной оптики (Данилова, 1994). Известно, что магнитные поля являются источником нестабильности, в основе которой лежит их эластическая природа, и волны в материале распространяются только при наличии сильных магнитных полей. В то же время поля с огромной скоростью вращения сами способны создавать нестабильность и турбулентность на любом структурном уровне и в любом масштабе. Турбулентность, в свою очередь, может продуцировать магнитные поля. Доказательством этого может служить наличие углового момента в 45°, с внутренней стороны ограничивающего вортекс; доказано, что МГТН способна транспортировать угловой момент внутрь в отличие от немагнитной турбулентности, транспортирующей его наружу. Этот угол в 45° (колун) и есть тот самый инструмент, который «заставляет» живые клетки делиться, именно он заведует митозом! Это подтверждает то, что анизотропия порождает турбулентность, торсионные и магнитные поля! Вот еще одно место перехода геометрии в физику!