Текст книги "«Философия зоологии» Жана Батиста Ламарка: взгляд из XXI века"

3.7. Понятие наследственности в рамках конструктивного подхода

Становление основных понятий генетики с самого начала шло в рамках предикативных приближений: изучалось наследование признаков, но не процессов (отношений). Традиционно воспроизведение признаков связывалось с матричными репликаторами. По аналогии с предикативным приближением можно сформулировать понятие наследственности в рамках конструктивного подхода. Речь в этом случае должна идти о передаче от родителей детям главного, что отличает живые тела от неживых – процесса, или организации жизни, т.е. того, что выделено Ламарком через первую группу функций, и соответствует понятию автопойеза. Кауфман с соавторами (Kauffman et al., 2008, р. 28) в этом случае говорят о «воспроизводящейся организации внутри живых клеток». Поскольку имеет место передача в ряду поколений жизненных (обменных) процессов и поскольку эти процессы протекают внутри клеток, то можно говорить о функции воспроизведения клеточной организации.

Понятно, что с каждым новым поколением организация не создается заново, с нуля. Передаются в ряду поколений не только признаки, но и сама жизнь. Поэтому при конструктивном подходе понятие наследственности во многом сводится к понятию организации (жизни). Из нашего предшествующего анализа ясно, что это понятие жизни не является простым. И связано это с тем, что жизнь многомерна по своим проявлениям (Захваткин, 2003) и исследователи часто делают акцент на одних аспектах жизни, забывая о других. Ю.А. Захваткин (2003, с. 44) выделяет пять аспектов изучения жизни. Таковы морфология, физиология, экология, онтогенез и эволюция. Кроме того, жизнь может изучаться на разных уровнях организации био систем (клетка, организм, популяция, экосистема, биосфера). В итоге получается 25 объектно-методологических описаний жизни, отражающих ее многомерность и разноплановость. Одни из них характеризуют жизнь с предикативной, другие с конструктивной сторон. Здесь мы ограничимся анализом жизни, проявляющейся на уровне организмов.

Хорошо известно конструктивное определение жизни, предложенное Фридрихом Энгельсом (Friedrich Engels, 1820-1895) в Диалектике природы (1975): «Жизнь – есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка». Это определение акцентирует внимание на морфологической и физиологической сторонах жизни. Оно неоднократно критиковалось, не всегда корректно. Вот, например, Б.М. Медников в Аксиомах биологии (2005), приведя данное выше определение Энгельса, в котором ясно указано, что обмен веществ, характеризующий жизнь, связан с белковыми телами, обсуждает просто обмен веществ. Просто обмен веществ, конечно, не является уникальным для организмов. В своей критике Энгельса Б.М. Медников (2005, с. 282) нашел поддержку у Эрвина Шредингера[27]27
  Erwin Rudolf Josef Alexander Schrödinger (1887-1961) – выдающийся австрийский физик. Его книга What is Life? (1944) имела большое эвристическое значение для развития темы жизни.


[Закрыть] (1947, с. 101-102), который писал: «… представляется нелепостью, чтобы существенным [для характеристики жизни] был именно обмен веществ. Любой атом азота, кислорода, серы и т.д. так же хорош, как и любой другой того же рода. Что могло бы быть достигнуто их обменом?». Шредингер, однако, не имел в виду определение Энгельса, который говорил о белках. Поэтому его критика к нему не относится.

Важная роль белков в явлении жизни стала осознаваться после работ ученика Лавуазье графа Фуркруа, но более после исследований голландского химика Герарда Мульдера (Gerardus Johaes Mulder, 1802-1880) и шведского химика Пенса Берцелиуса (Jons Jacob Berzelius, 1779-1848). На ключевую роль белков для явлений жизни указывали авторитетнейшие физиологи XIX века Эдуард Пфлюгер (Eduard-Friedrich-Wilhelm Pfluger, 1829-1910) и Макс Ферворн (Max Richard Constantin Verworn, 1863-1921). В своем известном руководстве по физиологии (Allgemeine Physiologie. Ein Grundriss der Lehre vom Leben, 1895) выдержавшим несколько изданий, Ферворн (1897, с. 367) высказался достаточно категорично: «Эти сведения без сомнения указывают нам, что белковые тела действительно служат средоточием всей органической жизни». Наконец, упомянем физиологические единицы, о которых говорил Спенсер (Spencer, 1964). По мысли философа, физиологические единицы представляют собой комплексы белковых молекул, имеющих между собой сродство и наделенных признаками жизни.

Заметим, что в XIX веке белковые тела часто использовали в качестве собирательного термина для обозначения живого вещества протоплазмы, т.е. им не всегда придавали строго химического смысла. Да в то время это было сложно сделать. Студенистое вещество (или белково-студенистое вещество), о котором говорили Ламарк и другие авторы, Феликс Дюжарден (Felix Dujardin, 1801-1860), изучая животные клетки, описал как gelee vivante и назвал (в 1835 г.) саркодой, позже в 1839 г. при изучении растительных клеток оно было названо чешским биологом Яном Пуркинье (Jan Evangelista Purkinje, 1787-1869) протоплазмой. В 1844 г. Гуго Моль (Hugo von Mohl, 1805-1872) соотнес понятие протоплазмы с клеточным содержимым, исключая ядро, открытое до этого (в 1833 г.) шотландским ботаником Робертом Брауном (Robert Brown, 1773-1858). В 1850 г. немецкий физиолог Фердинанд Кон (Ferdinand Julius Cohn, 1828-1898), известный своими работами по бактериям, которых он отнес к низшим растениям, установил тождественность животной саркоды и растительной протоплазмы. Позже (в 1852 г.) работавший в Германии польский эмбриолог Роберт Ремак (Robert Remak, 1815-1865), открывший разделение на эктодерму, энтодерму и мезодерму, соотнес название «протоплазма» с «живым студнем» в обоих типах клетках, после чего данный термин широко использовался в XIX и первой половине XX века (см. Ling, 1994). Австрийский ботаник и физиолог Франц Унгер (Franz Joseph Andreas Nicolaus Unger, 1800-1870) считал, что протоплазма является белковой субстанцией. Примечательна позиция Геккеля (Haeckel, 1879), видевшего в простейших организмах комочки белковых тел. Почти дословно то же самое повторил Энгельс в Анти-Дюринге (1931, с. 81): «Самые низшие известные нам живые существа представляют собой простые белковые комочки, а ведь они обнаруживают уже все существенные явления жизни». А.И. Опарин (1957, с. 211) считал, что Энгельс использовал понятие «белковые тела» не строго в химическом смысле, но как эквивалент термина «протоплазма». Для такой интерпретации нет оснований. На той же странице, дав определение жизни, повторяющее основные положения приведенной выше формулировки из Диалектики природы, Энгельс поясняет: «Белковое тело» берется здесь в смысле современной химии, охватывающей этим названием все тела, аналогичные по составу с обыкновенным белком и называемые еще иначе протеиновыми веществами». Энгельс считал белки живым веществом (с. 82): «если химии удастся когда-нибудь создать искусственный белок, то белок этот должен будет обнаруживать – хотя бы самые ничтожные – явления жизни». Поэтому белки у него непосредственно участвуют в обменных процессах. Энгельс (с. 81-82) пишет: «… белковое тело извлекает из окружающей его среды другие подходящие вещества, ассимилирует их, между тем как другие, более старые части тела разлагаются и выделяются».

Энгельс предполагал, что синтетический белок будет проявлять признаки жизни, т.е. будет представлять собой lebendige Eiweiß. Некоторые физиологи второй половины XIX века рассматривали протоплазменные белки как находящиеся у организмов в особом «живом» состоянии. Уже упоминавшийся немецкий физиолог Пфлюгер говорил буквально о существовании живого белка (lebendige Eiweiß), который он связывал с циановой группой CN, являющейся крайне неустойчивой. Энгельс, видимо, следуя физиологам, также использовал понятие lebendige Eiweiß (например, в Диалектике природы) и не видел в нем чего-то ошибочного. Близкой точки зрения придерживался Макс Ферворн (1897, с. 371), который говорил, что «… Основное различие между мертвым и «живым белком» состоит именно в том, что мертвая белковая молекула находится в устойчивом равновесии своих атомов, между тем как живая белковая молекула обладает в высшей степени неустойчивым строением» (выделено нами). Этот мотив повторяется в другом месте (с. 365): «вещества, отличающие живое клеточное вещество от мертвого, обладают неустойчивым строением», которое, чтобы жизнь продолжалась необходимо поддерживать. Налицо параллели с идеями Бауэра о неравновесности метаболических процессов. Живое клеточное вещество Ферворн (с. 378) назвал биогенами: «Биогены, следовательно, настоящие носители жизни. В постоянном распадении и новообразовании их состоит процесс жизни…». Соответственно «ассимиляция есть совокупность всех тех изменений, которые ведут к построению биогенов…» (с. 382).

Следуя идеям Пфлюгера, Ферворн связывал живой белок с наличием в нем циан-радикалов. Дальнейшим развитием органической химии эти представления о «живом» белке, отличающемся химически от денатурированного белка, были отброшены. Считали, что белок становится живым в результате взаимодействия. Взаимодействия веществ протоплазмы собственно и составляет основу жизни. Вот что писал по этому поводу немецкий физиолог Рудольф Гебер (Rudolf Hober, 1873-1953): «Белки, углеводы, жиры, – какими веществами мы их видим при поступлении в организм, – такими же они используются и внутри его; нет другого белка, чем тот, который мы видим в пробирке; так же не существует мертвого, стабильного белка наряду с живым, лабильным, как нет мертвого и живого сахара или мертвого и живого жира. Основания для большой и постоянной способности живой протоплазмы совсем другие. Они лежат во взаимодействии всех отдельных веществ в их определенных количественных соотношениях. В этом взаимодействии – сущность проблемы обмена» (цит. по: Бауэр, 1935, с. 78). Этот момент является центральным и в определении жизни, данном Энгельсом. Но Энгельс, как мы помним, акцентировал также внимание на особой роли белка в феномене жизни, что не получило поддержку химиков. Приведем для полноты мнение С.Э. Шноля (1990, с. 83), высказанное уже в наши дни: «… физические свойства молекул биологически важных веществ (белков, нуклеиновых кислот, углеводов, липидов, метаболитов и т.д.) принципиально не отличаются от аналогичных небиогенных молекул. Сущность жизни не определяется особым физическим состоянием этих молекул».

Выводы Гебера и С.Э. Шноля, на наш взгляд, не противоречат теории живого и мертвого белка. Соответствующие состояния связывались, начиная с английского химика Томаса Грэма (Thomas Graham, 1805-1869), с коллоидным и кристаллоидным состояниями белка. Сейчас эти выводы химиков XIX века рассматриваются не столь однозначно. Уже упоминавшийся Бунгенберг-де-Ионг показал, что только линейные белки, как он их назвал (например, желатин) способны агрегировать в (коллоидные) коацерваты. Многие глобулярные белки формируют кристаллы.

Гебер был прав, когда подчеркивал ключевую роль взаимодействия органических молекул в поддержании жизни. Но чтобы белки могли включиться в метаболизм, они должны находиться в соответствующем функциональном состоянии. Ферворн (1897, с 366) связывал это функциональное состояние с существованием неустойчивых «атомных комплексов, имеющих большую склонность к химическим превращениям и постоянно разлагающихся сами собой… А так как вещественный обмен и составляет собственно процесс жизни, то мы… видим, что жизнь прямо основана на существовании этих неустойчивых атомных комплексов». Сейчас мы знаем, что все дело в особой пространственной организации биомолекул, благодаря которой они способны взаимодействовать и, как результат, совершать работу. Белки способны к взаимодействию лишь потому, что определенным образом пространственно организованы в так называемые третичные структуры.

Линейная последовательность аминокислот составляет главную (первичную) структуру белка. Главной ее считают по той причине, что от нее во многом зависит пространственная конфигурация (вторичная структура) белка. Одной из наиболее распространенных вторичных структур является α-спираль. В альфа-спирали полипептидная цепь преобразуется в спираль (в виде ленты намотанной с определенным сдвигом последовательных витков на цилиндр и зафиксированной в таком состоянии после того как цилиндр вынут). Устойчивость спирали в белке поддерживается за счет водородных связей между соседними витками. Другим распространенным типом вторичной структуры являются так называемые β-листы (полосы), в которых полипептидная лента складывается в виде змеевика.α-спирали и β-листы часто организованы в глобулярные (компактные) структуры, которые называют доменами. Домен является элементом третичной организации белка. Небольшие белки, например, миоглобин, содержат один домен. Но есть много белков, содержащих несколько доменов, которые в этом случае также пространственно организованы, составляя четвертичную структуру белка.

Эта пространственная организация, часто и существующая благодаря взаимодействию, неустойчива, т.е. находится в неравновесном состоянии. Поэтому она должна постоянно поддерживаться и это составляет главное условие продолжение жизни.

Функциональные белки характеризуются нативной (биологически активной) конформацией, т.е. специфическим взаимным расположением атомов вещества в пространстве. Как получается нативная конформация из нескольких, часто большого числа конформаций, возможных для данной полипептидной цепи? Решающие эксперименты по денатурации и рефолдингу коровьей рибонуклеазы показали (Sela et al., 1957; см. также Cooper, 2000), что нативная третичная конформация этого фермента определяется его первичной структурой и соответствует его термодинамически наиболее стабильному состоянию.

Чтобы аминокислотные последовательности формировались и сворачивались нужным образом, необходимо выполнение ряда условий. Синтезируемые аминокислоты должны быть ограждены от химического взаимодействия с другими клеточными веществами, соединение с которыми часто является более устойчивым по термодинамическим основаниям. Необходимо также, чтобы образовывались и сохранялись лишь пептидные связи, которые термодинамически менее устойчивы, чем разрываемые при синтезе и замещаемые ими связи С-ОН и N-H. Важную роль в образовании третичной конформации играет серосодержащая аминокислота цистеин, связывающая содержащие ее участки с помощью дисульфидных мостиков. Цистеиновые остатки полипептидной цепи могут взаимодействовать через связь S-H не только между собой, но и с другими веществами. Эти побочные реакции нежелательны и от них клетка должна защищаться. В целом это означает необходимость поддержания определенного биохимического окружения, чтобы получать и сохранять функциональную конформацию белка.

Итак, до последнего времени считали, что конформация белков полностью определяется первичной структурой – положением так называемых активных участков, содержащих лишь определенные аминокислоты, соединенные между собой в строго определенной последовательности. Возможность прионизации белков, т.е. образование белками, имеющих так называемый прионовый домен (см. главу 11), нефункциональных конформаций, поставила под сомнение эту уверенность и показала, что в клетке имеются условия для индуцированного (принудительного) фолдинга с помощью особых белков и других активных соединений. Упомянутая выше рибонуклеаза является маленьким белком (124 аминокислоты), имеющим всего четыре дисульфидные (S-S) связи, благодаря которым образуется его третичная структура. Поэтому этот белок может находиться в двух конформационных состояниях – денатурированном и нативном. В больших белках таких состояний больше и, следовательно, определяться они должны не только первичной структурой, но и какими-то вспомогательными факторами, связанными с биохимическим контекстом. О том, какие механизмы при этом использует клетка, об этом можно судить по примерам аллостерической и других форм регуляции пространственной организации белков. Многие ферменты имеют кроме каталитических сайтов особые аллостерические сайты для связывания с небольшими небелковыми регуляторными молекулами, являющимися часто продуктом цепи реакций, которую они же и контролируют. Соединяясь с ними, белки меняют конформацию и, как результат, становятся активными или, наоборот, неактивными. Большое число клеточных рецепторов функционирует за счет конформационных изменений, возникающих при соединении рецептора со своим лигандом. В качестве лигандов выявлен большой список раздражителей – свет, ионы, одоранты, нуклеотиды, липиды, белки.

С фолдингом связана функция особого класса белков – шаперонов (Хан, Хан, 2002). Шапероны «сопровождают» другие функциональные белки, оберегая их от денатурации в стрессовых ситуациях при повышении температуры, солености, изменении pH и т.д. Шапероны поэтому часто называют стрессовыми белками (stress proteins). У прокариот мономерные шапероны семейства Hsp70, соединяясь с гидрофобными участками синтезируемой полипептидной цепи, предохраняют ее от агрегации с другими белками и поддерживают саму нить в распрямленном состоянии до тех пор, пока не будет закончен синтез всей белковой молекулы, и сама она не будет перенесена в нужное место. Далее в работу включаются олигомерные шапероны, образующие кольцевые структуры из Hsp60 (тип I из семи тождественных субъединиц). Их называют шаперонинами и они обеспечивают фолдинг синтезированной полипептидной цепи. Помимо пассивной функции защиты полипептидной цепи от соединения с другими белками Hsp70 способен в присутствии АТФ и некоторых других белков (кошаперонов) восстанавливать поврежденные белки. Эукариотический шаперонин (тип II, TRiC) отличается структурой колец, состоящих из восьми разных субъединиц, и отсутствием белковой крышечки. При фолдинге цито скелетных белков и циклинов шаперонин типа II работает в тандеме с префольдином. Hsp90 уникален среди шаперонов (Young et al., 2001). У эукариот его субстратом являются сигнальные белки типа стероидных гормональных рецепторов и сигнальных киназ. Кроме того, Hsp90 работает внутри многошаперонового комплекса, включающего Hsp70, пептидил-пролил изомеразу и некоторые кошапероны.

Генетический код имеет кодоны для 20 стандартных аминокислот. Еще две основные т.е. генетически кодируемые аминокислоты являются нестандартными. Одна из них – селеноцистеин, отличающаяся от цистеина наличием атома селена вместо серы, кодируется последовательностью UGA, играющей для стандартных аминокислот роль стоп-кодона и определяющей окончание трансляции. Эта аминокислота встречается у некоторых бактерий и эукариот, включая человека. Другая нестандартная основная аминокислота пирролизин была открыта у метанобактерий и некоторых эубактерий (Нао et al., 2002; Srinivasan et al., 2002). Она кодируется стоп-кодоном UAG.

Однако белки включают массу других аминокислот, которых насчитывается в общей сложности более ста. Обычно они образуются после трансляции в результате замещения отдельных атомов в основной аминокислоте (посттрансляционное изменение). Клеточные белки часто усложняются также за счет посттрансляционного соединения с углеводами (гликозилирование) и липидами (ацилирование пальмитиновой и миристиновой кислотами, пренилирование фарнезолом и геранилгераниолом). Модификация белков способна изменить их конформацию и дать новые функциональные возможности. Например, некоторые изоформы иммуноглобулинового белка NCAM (Neural Cell Adhesion Molecule), участвующие в процессах формирования синапсов, гликозилируются с помощью сиаловой кислоты. Энзиматическая десиализация нормальной NCAM ведет к потере нейронной пластичности (Dityatev et al., 2004; Moss, 2008).

Наконец, большая группа функционально важных клеточных белков полностью или частично лишена фиксированной конформационной структуры (Le Gall, 2007; Zhang et al., 2007; Dunker et al., 2008). Их внутренняя не структурированность во многом зависит от взаимодействия с водой (Despa, 2005). Эти белки ввиду этого отличаются ограниченным числом гидрофобных (изолейцин, лейцин, валин) и ароматических (триптофан, тирозин, фенилаланин) аминокислотных остатков и одновременно имеют избыток полярных аминокислотных остатков (аргинин, глицин, глутамин, глутаминовая кислота, пролин, серин). Поэтому они растворимы в воде. В то же время не показывают стабильность и подвержены динамическим флуктуациям. Иными словами, не имея фиксированной пространственной организации, эти белки существуют в состоянии непрерывно меняющихся конформаций, определяемых взаимодействием с другими белками. Внутренняя неупорядоченность облегчает этим белкам посттрансляционные изменения, в частности, фосфорилирование.

Белки с длинными внутренними неупорядоченными областями обычны у эукариот и выполняют в клетке регуляторные функции. В качестве примера укажем на известные транскрипционные факторы CREB (см. главу 11) и р53 (см. главу 9). Эти белки обладают многофункциональностью, т.е. способностью специфически взаимодействовать со многими партнерами. Поэтому каждую их функцию отличает своя конформация. В транскрипционных сетях такие белки играют роль интеграторов (концентраторов, хабов), о чем подробно мы будем говорить в главе 8. Соответствующие транскрипционные факторы можно назвать индуцируемыми и отличать от конститутивных транскрипционных факторов с нативной структурой.

Таким образом, клетка может воздействовать на процессы фолдинга белков многими способами, которые так или иначе связаны с изменением биохимического контекста, в котором действуют белки. Биохимический контекст важен для поддержания функционально значимой конформации белков и изменение биохимического контекста способно менять их конформационное состояние и как результат свойства белков. Это означает, что один и тот же белок, например, «один и тот же кадерин будет вести себя по разному в различных по типу клетках; то же самое верно для интегринов и других адгезивных белков»; «клеточный контекст может сильно влиять на их адгезивные и сигнальные свойства» (цит. по Moss, 2008).

Биохимический (клеточный) контекст не создается каждый раз заново с появлением нового организма, но передается с клеткой в готовом виде. Он вносит свой вклад в процесс развития, при этом не остается неизменным, развиваясь вместе с организмом во многом за счет самоорганизации. Если допустить, что способность организма обрабатывать белковые тела является, хотя бы в известных пределах, автономной, то это будет свидетельствовать в пользу модели голобиоза.

Синтез белков, как было сказано, является энергетически затратным процессом. Неравновесное состояние функциональных белков означает, что они обладают свободной энергии, т.е. энергии, способной производить работу. Поэтому они способны совершать работу. Это еще не означает, что живые системы совершают работу. Вода водопада, падающая с высоты, способна совершать работу, но для этого необходимо, чтобы она вращала лопасти турбины. Мы говорили о важности внутриклеточного состояния для поддержания необходимой пространственной организации работающих белков. Соответствующий биохимический контекст задает граничные условия и тем самым специфицирует и направляет потоки свободной энергии. Если в процессах обмена совершается определенная работа, то она и должна составлять содержание жизни. Совершают ли организмы работу и, если да, то какого плана? Все организмы в процессе метаболизма производят или преобразуют органический углерод, т.е. создают или сохраняют С-Н связи, а также увеличивают разнообразие соединений с такими связями. Поэтому можно сказать, что организм – это воспроизводящаяся «машина» по производству и переработке органического углерода с использованием неорганических или органических веществ, внешних источников энергии и внешних электронов. Поэтому мы можем сказать, что с конструктивной точки зрения жизнь есть в первую очередь работа. Тогда эволюция жизни должна выражаться в усложнении и развитии метаболизма. Можно также сказать, что интенсификация жизни равнозначна интенсификации метаболизма (Хайтун, 2005).

Если в процессе жизни производится органическое вещество, то можно ставить вопрос о планетарной роли живого. Впервые об этом начал говорить Ламарк в своей Гидрогеологии, о чем мы упоминали в первой главе (см. Гиляров, 1999).

Способность совершать работу является ключевой характеристикой метаболизма, без которой процессы обмена перестают быть уникальными для организмов. Многими отмечались параллелизмы в обмене веществ со средой у организмов и минералов. Так, в минерало-генезе (Юшкин, 2002) отмечены аналоги автотрофного (фазообразование посредством химических реакций) и гетеротрофного (рост кристаллов в условиях пересыщения) питания. Обменные реакции также характерны для минералов и встречаются обычно в пограничном слое кристаллов. Для минералов описаны процессы регенерации и размножения, раздражимости, явления наследования.

В рамках геноцентрического подхода принимают, что все жизненные процессы подчинены генам: белковый обмен возник и совершенствуется в силу того, что он обеспечивает эгоистичным генам, его определяющим, лучшие возможности для их репликации. В качестве примера приведем определение Б.М. Медникова (2005, с. 339): «Жизнь – это активное, идущее с затратой энергии поддержание и воспроизведение специфической структуры». Б.М. Медников, если судить по контексту, связывает жизнь с нуклеиновыми репликаторами. Человек, согласно такому пониманию (см. Докинз, 1993), есть «машина выживания», созданная через длинную цепочку репликационных актов и отбор молекул ДНК для успешного их воспроизводства. Определение Б.М. Медникова станет понятным, если принять во внимание, что в категорию живых организмов он включает вирусы. Вирусы не подпадают под определение Энгельса и многие не рассматривают их в качестве живых организмов. Их определяют в качестве латерально передаваемых паразитических генетических элементов (см., например, Cavalier-Smith, 1998; Madigan et al., 2000).

Когда вышла книга Б.М. Медникова Аксиомы биологии (1980), воспроизведение связывалось исключительно с матричным способом размножения. Поэтому сейчас признать определение Б.М. Медникова строгим нельзя: следует говорить не просто о воспроизведении, и даже не о самовоспроизведении, но только о матричном воспроизведении. С геноцентрической точки зрения жизнь есть воспроизведение.

Возвращаясь к определению Энгельса, следует сказать, что в нем не раскрыт экологический аспект жизни, подчеркивающий связь организма со средой. Экологическую связь обычно понимают упрощенно, как прямую зависимость различных состояний организма от действующих на него средовых факторов. Ответная реакция организма в этом случае предопределена условиями его существования. При таком подходе экологический аспект жизни не имеет самостоятельного значения для ее понимания.

Некоторые авторы, в их числе одним из первых был Ламарк, видели в жизни активную реакцию организма на действие среды, т.е. рассматривали жизнь в ее экологическом измерении как поведение. Следуя Ю.А. Захваткину (2003), можно говорить о поведении, реализуемом на разных уровнях организации – клеточном, организменном, на уровне сообществ и биосферы в целом. Мы продолжим обсуждение этой стороны жизни в следующих главах.