Текст книги "Хамса. Пятерица"

Некоторые вопросы, касающиеся устойчивости жизненных процессов

Вопросы видовой устойчивости живых организмов многочисленные, выработанные в процессе эволюции, приспособленные механизмы, обеспечивающие относительную устойчивость различных видов живых организмов, хорошо освещены как в специальной, так и в популярной литературе. Поэтому выбор ниже рассмотренных вопросов, связанных с некоторыми аспектами устойчивости жизненных процессов, обоснован либо необходимостью использования в дальнейшем, либо пристрастием Ахуна Сезимли именно к этим вопросам, касающимся различных аспектов обеспечения противоречивых требований устойчивости. Грубо говоря, их можно подразделить на две пары основных противоречивых требований:

1. Идентичность воспроизведения, несмотря на изменения окружающей среды (консервативное требование), и лабильность живых организмов, чутко реагирующих на некоторые изменения окружающей среды (требование лабильности).

2. Открытость живых организмов и обособленность, защищающая от различных воздействий окружающей среды.

Лабильность и устойчивость

Устойчивость живых клеток во многом обусловлена не только открытостью основных органических веществ – белков (их устойчиво неравновесным состоянием, подробно исследованным Э. Бауэром), но и их лабильностью. Лабильность белков обусловливается невысокими энергетическими барьерами между различными относительно устойчивыми состояниями, соответствующими различным стадиям жизненного процесса и различным окружающим условиям. С другой стороны, достаточная идентичность воспроизведения, необходимая для наследования выработанных механизмов приспособления, требует наличия довольно глубокой потенциальной ямы, достаточно значительной эффективности найденного относительно устойчивого состояния.

Белки – макро– и ультрамолекулы – составлены из различных наборов аминокислот, вернее, аминокислотных остатков. Они могут резко различаться по величине и молекулярной массе. Среди них есть и крошки из нескольких десятков аминокислот, и гиганты, как, например, молекула синего дыхательного пигмента виноградной улитки – гемоцианита, молекулярная масса которой достигает почти 9 миллионов дальтон.

Но в среднем органические белки содержат примерно 300–350 аминокислотных остатка. Аминокислотой может называться любое соединение, содержащее аминный (–NH₂) и карбоксильный (–COOH) радикалы. Количество возможных аминокислот, в принципе, беспредельно. Но в процессе Земной эволюции в живых клетках задействовано только двадцать «магических» аминокислот. Две из этих «магических» аминокислот – глутаминовая (Глу) и аспарагиновая (Асп) – в некоторых белках могут быть заменены их амидами – глутамином и аспарагином.

Глутаминовая и аспарагиновая аминокислоты являются кислыми аминокислотами. Это название, напоминающее «масло масляное», означает, что они содержат кроме карбоксильного радикала (–COOH), задействованного в пептидной связи, ещё один карбоксильный радикал (–COOH). Из-за него кислые аминокислоты и в белке сохраняют кислотные свойства. Присоединяя к белковой карбоксильной группе (–COOH) молекулу аммиака:

– COOH + NH₃ → CONH₂ + H₂O

остатки вместо кислотных свойств приобретают основные, то есть качественно меняют свои свойства и способствуют разнообразию свойств белков. Сокращённо амиды, входящие в состав белков живых организмов, обозначают Глн и Асп.

Фиг. 10

Из двадцати аминокислот (и двух амидов) возникло огромное, не поддающееся учёту разнообразие белковых молекул. Всё могут белки. В зависимости от порядка задействованных аминокислот они способны катализировать определённые процессы расщепления и синтеза различных органических соединений. Они способны быть материалом для волос, рогов, глазного хрусталика; переносить кислород и различные металлы, убивать бактерии, обезвреживать вирусы и яды, образовывать оболочки клеток и «распознавать» другие молекулы и клетки, сокращать мускулы и т. д. и т. п. Причём в клетках они могут «грамотно» реагировать на изменения внешних условий.

Например, в клетке бактерии кишечной палочки обычно в стандартных условиях углерод извлекается из глюкозы.

Но если в окружающей среде исчезнет необходимая глюкоза, а в место неё окажется другой углерод, к примеру, молочный сахар – лактоза, клетка кишечной палочки немедленно отзовётся тем, что начнет синтезировать новый фермент – галактозидазу, расщепляющий лактозу на простые сахара (глюкозу и галактозу). То есть белки не жёстко запрограммированы и, реагируя на различные изменения (из-за стремления клеток и их основных частей к своим новым устойчивым состояниям в новых условиях), они могут частично изменять свои функции. Лабильность белков, как свойство отражения изменений окружающей среды (реакция на изменения), является необходимым свойством, способствующим устойчивости жизненного процесса клетки.

Лабильность и неустойчивость

При непривычных изменениях окружающей среды лабильность белков – их чувствительность – может отрицательно сказаться на устойчивости какого-либо вида клеток живых организмов.

Известно, что действие некоторых ядов, даже в малых дозах, может привести к непоправимым изменениям – летальным исходам различных клеток организмов. При действии таких веществ (ядов) на достаточно больших пространствах и в течение достаточно долгого времени (когда «ядовитые» вещества становятся уже привычными для окружающей среды), вначале на окраинах, а потом и в более глубинных областях действия этих веществ могут появиться живые организмы, устойчивые к действию этих веществ. Очевидно, что эти организмы будут уже несколько другими.

Эти свойства различных веществ (ядов) часто используются в природе для выработки определённого механизма приспособления, способствующего повышению эффективности относительной устойчивости различных живых организмов. Например, многие виды растений «накапливают» ядовитые вещества. Но распространение таких видов растений приводит к тому, что в данной местности наличие этих веществ становится привычным и для организмов, питающихся этими растениями.

Из рассмотренного следует, что лабильность белков способствует устойчивости данного вида клеток (организмов) при небольших (для данного вида) изменениях окружающей среды. При достаточно сильных (но не истребляющих рассматриваемый вид организмов под корень) воздействиях лабильность белков способствует соответствующему изменению (приспособлению) вида в исследованных условиях.

Лабильность молекул, составленных из аминокислот, то есть малость энергетических барьеров между их различными относительно устойчивыми состояниями хорошо видна на примере полимеризации глутаминовой кислоты. Многие знакомы с глутаминовой кислотой по специфическому привкусу сухих пакетных супов, в которые добавляется натриевая соль этой кислоты.

Глутаминовая кислота, как всякое органическое соединение с ассиметричным атомом углерода, может существовать в двух формах, условно названных «правой» и «левой». Природные белки содержат только «левые» формы. (Почему «левые» формы оказались более приспособленными в Земных условиях, чем «правые» – до сих пор является не до конца выясненным вопросом.)

Как и любую аминокислоту, глутаминовую можно полимеризовать и получить длинную монотонную цепочку Глу-Глу-Глу – полиглутаминовую кислоту. Если растворить полиглутаминовую кислоту из «левых» форм в водной щелочи при 100 ℃ и добавить в этот раствор смесь из «правой» и «левой» форм глутаминовой кислоты – то при достаточно медленном охлаждении раствора происходит процесс идентичного воспроизведения. Возле полимеризированной молекулы – полиглутаминовой кислоты, образуется новая, в точности повторяющая существующую. Причём к постройке копии приобщаются только «левые» формы отдельных молекул Глу. В принципе, возможен выбор нужной молекулы и из более разнородной смеси аминокислот, но даже в рассматриваемом эксперименте, например, очень быстрое охлаждение раствора (или же повышенная концентрация аминокислот) приводит к тому, что точной копии уже не получается. Так как потенциальные барьеры малы, остатки любых аминокислот в обычных условиях могут реагировать почти с любыми. Пристраивание одних аминокислот возле других обуславливается водородными связями между кислородом в группировке СО – NH водородом в амидной группе NH, которые не являются специфичными, то есть их можно в разных аминокислотах считать почти одинаковыми.

Рассмотренная полиглутаминовая кислота (из молекул «левых» форм), хотя и является настоящим белком, в живых клетках не встречается, так как её монотонное содержимое не способствует выработке разнообразных свойств, необходимых для поддержания устойчивого жизненного процесса. В любой достаточно устойчивой живой клетке, если в неё может попасть и попадёт полиглутаминовая кислота, она будет расщеплена и использована для синтеза белков, специфичных для этой клетки.

Специфичность белка любой живой клетки, их устойчивость (устойчивость их специфичности), несмотря на их лабильность, обеспечивается обособленностью клеток и выработавшимся механизмом идентичного воспроизведения, более подробно исследуемых ниже.

Механизмы идентичного воспроизведения

Из-за своей большой лабильности белки, несмотря на великое разнообразие их возможностей, не могут организовать (выработать) механизма идентичного воспроизведения, и решение этой проблемы в природе осуществилось с помощью привлечения нуклеиновых кислот-полимеров, составленных не из аминокислот, а из нуклеотидов, то есть сахаров пентозы, к которым присоединены азотистые основания – гуанин (Г), аденин (А), цитозин (Ц) и тимин (Т), который иногда может заменяться урацилом (У). В нуклеиновых кислотах существует резкая специфичность боковых связей. Термодинамически образование пар аденин-тимин (или аденин-урацил) и гуанин-цитозин на порядок выгоднее (прочнее и, в конце концов, устойчивее), чем образование любых других пар. Эти пары называются каноническими. Все другие пары в обычных условиях можно считать неустойчивыми. Поэтому в двойной спирали ДНК против гуанина в одной цепи стоит обязательно цитозин в другой, а против аденина – тимин. Когда на одиночной цепи, как на матрице, строится новая, идентичность синтеза оказывается достаточной для передачи генетической информации из поколения в поколение.

Передача информации через нуклеиновые кислоты не имела бы смысла, если бы в живых клетках нельзя было синтезировать на основе переданной информации достаточно идентичные, специфичные для этих клеток белки. В принципе, основные вопросы протекания этого этапа размножения, называемого трансляцией, изучен достаточно хорошо. Идентичность протекания трансляции основана на существовании генетического кода – соответствия между строением нуклеиновых кислот и белков. Каждому триплету (кодону) нуклеотидов (трём очередным молекулам нуклеиновой кислоты) соответствует только одна аминокислота или никакая. Грубо говоря, при синтезе белка каждые три нуклеотида наиболее устойчивую связь образуют только с какой-то одной из двадцати «магических» аминокислот, а с другими не связываются. Если же не существует аминокислот, связываемых с этой тройкой нуклеотидов, получается так называемый «бессмысленный» триплет (кодон), и эта ситуация воспринимается как прерывание синтеза белка – окончание синтеза.

Расшифровка генетического кода, быть может, является величайшим достижением биологии XX века. На приведённой таблице показано соответствие между всевозможными триплетами нуклеотидов и связываемыми ими аминокислотами. (Терм обозначает отсутствие связываемых аминокислот, и ему соответствует «бессмысленный» кодон.)

Как было указано выше, кроме механизма идентичного воспроизведения, для поддержания устойчивости «специфичных» белков живых клеток большую роль играет обособленность протекания основных жизненных процессов от окружающей среды, в чём большую роль играет так называемое «кислотно-щелочное равновесие».

Кислотно-щелочное «равновесие»

Устойчивость животного процесса основана на обеспечении противоречивых требований – достаточно идентичного воспроизводства, обеспечиваемого «разборчивыми» нуклеиновыми кислотами и приспособительного изменения при изменении окружающих условий, обеспечиваемого лабильными белками.

Проявление лабильности белков, а следовательно, протекание различных стадий и постоянные изменения стадий жизненных процессов в клетках, поддержание неравновесных состояний белков на разных стадиях возможно только в средах, близких к нейтральным по кислотно-щелочному балансу и мало зависящих от окружающей среды. В сильной кислоте или щёлочи направленность реакций жёстко обусловлена. Смена стадий почти невозможна. Поддержание неравновесности свободных валентностей различных компонент затруднительно или вообще невозможно. Именно поэтому обособление живых клеток – совокупностей молекул – является одним из основных факторов, обуславливающих их повышенную устойчивость. Ещё большую относительную устойчивость приобретают те клетки, в которых основные процессы протекают в ещё более обособленном пространстве, то есть в клетках с обособившимся ядром. Протоплазма клетки, в которой находится ядро наряду с подсобными функциями, несёт ещё и защитные функции – кроме механических и химические, которые называют «буферными».

Буферные свойства, например, присущи растворам, содержащим слабую (то есть малодиссоциированную) кислоту и её соль, образованную сильным основанием. Прибавление к подобному раствору сильной кислоты или щёлочи не вызывают такого большого сдвига в сторону кислотности или щёлочности, как в том случае, когда то же количество кислоты или щёлочи прибавляется к воде. Это объясняется тем, что прибавленная сильная кислота вытесняет слабую из её соединений с основаниями (поэтому основание должно быть сильным) и в растворе образуется соль сильной кислоты и слабая кислота. Буферный раствор, таким образом, препятствует сдвигу активной реакции в кислотную сторону. При добавлении же к буферному раствору сильной щёлочи образуется соль слабой кислоты и вода, вследствие чего возможный сдвиг активной реакции в щелочную сторону также уменьшается.

Всем известная кровь теплокровных животных, как раствор, участвующий в поддержании устойчивого жизненного процесса, также обладает буферными свойствами и имеет слабую щелочную реакцию. Показатель активной реакции (pH) артериальной крови равен 7,4; венозной крови 7,35. Внутри клеток pH несколько ниже 7–7,2 и может несколько меняться, что зависит от стадии процесса в клетке. (В нейтральной воде pH равно 7,0.)

Характерным свойством буферных систем крови является более лёгкий сдвиг реакции в щелочную, чем в кислотную сторону. Так, для сдвига реакций плазмы крови в щелочную сторону приходится прибавлять к ней в 40–70 раз больше едкого натра, чем к чистой воде. Для того же, чтобы вызвать сдвиг её реакции в кислотную сторону, к ней необходимо добавить в 327 раз больше соляной кислоты, чем к воде.

Буферные свойства различных сред живых клеток и организмов, как свойства, обеспечивающие устойчивость протекания жизненных процессов, путём поддержания на примерно постоянном уровне условия протекания этих процессов, являются гомеостабилизирующими факторами. В практической медицине это обстоятельство используется для профилактики, составления или упрочнения диагнозов различных заболеваний и т. д. Известно, что длительное смещение pH крови человека даже на 0,1–0,2, по сравнению с нормой, может оказаться гибельным. Крайними (кратковременными) пределами, ещё совместимыми с жизнью, по-видимому, являются величины pH крови, равные 7,0 и 7,8. Рассмотренный выше механизм поддержания pH на постоянном уровне не является единственным. Например, в крови человека специалисты различают несколько буферных систем – карбонатную, фосфатную, систему белков плазмы крови, способных отщеплять как водородные, так и гидроксильные ионы в зависимости от реакции среды, и, по-видимому, наиболее существенная – буферная система гемоглобина. Имеются буферные системы и в тканях организмов. В механизме поддержания pH на постоянном уровне большое значение имеет деятельность дыхательных аппаратов, обеспечивающих удаление избытков углекислоты, а также деятельность почек и кишечно-желудочного тракта – выделяющих из организмов избытки как кислот, так и щелочей.

Поддержание кислотно-щелочного равновесия (то есть pH на определённом уровне) можно считать более фундаментальным требованием жизни, по сравнению с поддержанием температуры тела на определённом уровне, так как температура тела начинает входить в число гомеостабилизируемых параметров только на очень высоком уровне развития живых существ – теплокровных животных.

Конечно, выработка механизмов поддержания постоянства температуры некоторых живых организмов резко подняла их относительную устойчивость – большую независимость от условий внешней среды. Такой скачок возможен только на достаточно высоком уровне, потому что подразумевает под собой наличие достаточной энергетической базы. С относительно малыми энергетическими ресурсами – малыми уровнями энергий клеток – вернее, процессов, протекающих в клетках, поддержание температуры, обеспечивающей оптимальное протекание этих процессов, немыслимо.

Усовершенствование обособленности в процессе эволюции

Считается, что биохимическая эволюция начинается с момента образования земной коры, то есть около 4,5 млрд лет назад. Её корни уходят в ранний космический этап химической эволюции. Находки древнейших молекулярных ископаемых возрастом 3,5–3,8 млрд лет показывают, что биохимическая эволюция, которая привела к образованию первых клеток, продолжалась около 1 млрд лет.

Очевидно, первые клетки примитивны и не имели ядра. Их называют прокариотами. Это были наиболее простые, относительно устойчивые организации, которые в Земных условиях оказались способными поддерживать достаточно устойчивый процесс с «развитым» воспроизводством – способными поддерживать устойчивость своей популяции – одним словом, жить. От 3,5 млрд лет до 1 млрд лет назад Земля со всем многообразием условий на ней принадлежала прокариотам. У них за это время в разнообразнейших условиях вырабатывались различные механизмы приспособлений к различным условиям. Некоторые из этих механизмов оказались настолько существенными, что обладатели их стали вытеснять отставших в развитии. На начальных этапах одним из наиболее существенных таких механизмов оказался механизм двуполого размножения, способствующий ускоренному накоплению разнообразнейших свойств, и путём естественного отбора – закреплению наиболее приспособленных. В дальнейшем образовались клетки с обособившимся ядром – эурикариоты, которые быстро вытеснили своих предшественников, так как они меньше зависят от окружающих условий, чем прокариоты. Поддерживая наиболее оптимальные условия протекания необходимых процессов в большем диапазоне изменения условия окружающей среды (например, в течение большего количества часов в сутки), они оказались более устойчивыми.

Приспособительный механизм сбережения наиболее важных, необходимых для поддержания жизни и элементов живых организмов будет отрабатываться на многих уровнях, всё время способствуя повышению относительной устойчивости организмов, обладающих этим свойством. Образование оболочки клетки; образование оболочки ядра клетки; образование многоклеточных организмов, у которых вначале все клетки мало отличались друг от друга (например, клетки гидры), а с развитием резко дифференцируются появляются поверхностные клетки и клетки с более жёсткой структурой, образующие не только остов, но и несущие охранительные функции – грудная клетка, панцирь, череп, защищающие своё содержимое от повреждений, и т. д. В этот же ряд можно вписать и норы, пещеры, наши дома и одежду, крепости и танки, космические спутники и скафандры и т. д., позволяющие обеспечивать поддержание наиболее благоприятных условий, в которых протекают наиболее важные жизненные процессы, вопреки возможным изменениям и воздействиям внешней среды.

Приспособительные механизмы различных организмов являются материальным обеспечением понятия гомеостазиса живых организмов, с точки зрения биологии, достаточно сложных организмов, с точки зрения кибернетиков, и с максимальным расширением сферы приложи-мости понятия гомеостазиса на любые достаточно сложные системы, с точки зрения Станислава Лема.