Текст книги "Шпаргалка по органической химии"

73. Анилин

Основные свойства анилина:

а) ароматический амин – анилин имеет большое практическое значение;

б) анилин C₆H₅NH₂ – это бесцветная жидкость, которая плохо растворяется в воде;

в) имеет светло-коричневую окраску при частичном окислении на воздухе;

г) анилин сильно ядовит.

Основные свойства у анилина проявляются слабее, чем у аммиака и аминов предельного ряда.

1. Анилин не изменяет окраски лакмуса, но при взаимодействии с кислотами образует соли.

2. Если к анилину прилить концентрированную соляную кислоту, то происходит экзотермическая реакция и после охлаждения смеси можно наблюдать образование кристаллов соли: [C₆H₅NH₃]⁺Cl^- – хлорид фениламмония.

3. Если на раствор хлорида фениламмония подействовать раствором щелочи, то снова выделится анилин: [С₆Н₅NН₃]⁺ + Сl^- + Nа⁺ + ОН^- → Н₂О + С₆Н₅NН₂ + Nа⁺ + СI^-. Здесь выражено влияние ароматического радикала фенила – С₆Н₅.

4. В анилине C₆H₅NH₂ бензольное ядро смещает к себе неподеленную электронную пару азота аминогруппы. При этом электронная плотность на азоте уменьшается и он слабее связывает ион водорода, а это значит, что свойства вещества как основания проявляются в меньшей степени.

5. Аминогруппа влияет на бензольное ядро.

6. Бром в водном растворе не реагирует с бензолом.

Способы применения анилина:

1) анилин – один из важнейших продуктов химической промышленности;

2) он является исходным веществом для получения многочисленных анилиновых красителей;

3) анилин используется при получении лекарственных веществ, например сульфаниламидных препаратов, взрывчатых веществ, высокомолекулярных соединений и т. д. Открытие профессором Казанского университета Н.Н. Зининым (1842 г.) доступного способа получения анилина имело большое значение для развития химии и химической промышленности.

1. Промышленность органического синтеза началась с производства красителей.

2. Широкое развитие этого производства стало возможным на основе использования реакции получения анилина, известной сейчас в химии под названием реакции Зинина.

Особенности реакции Зинина:

1) эта реакция заключается в восстановлении нитробензола и выражается уравнением:

С₆Н₅-NO₂ + 6Н → С₆Н₅-NН₂ + 2Н₂О;

2) распространенным промышленным способом получения анилина является восстановление нитробензола металлами, например железом (чугунными стружками), в кислой среде;

3) восстановление нитросоединений соответствующего строения – это общий способ получения аминов.

74. Аминокислоты

Среди азотсодержащих органических веществ имеются соединения с двойственной функцией. Особенно важными из них являются аминокислоты.

Строение и физические свойства.

1. Аминокислоты – это вещества, в молекулах которых содержатся одновременно аминогруппа NН₂ и карбоксильная группа – СООН.

Например: NH₂-CH₂-COOH – аминоуксусная кислота, CH₃-CH(NH₂)-COOH – аминопропионовая кислота.

2. Аминокислоты – это бесцветные кристаллические вещества, растворимые в воде.

3. Многие аминокислоты имеют сладкий вкус.

4. Аминокислоты можно рассматривать как карбоновые кислоты, в молекулах которых атом водорода в радикале замещен аминогруппой. При этом аминогруппа может находится у разных атомов углерода, что обусловливает один из видов изомерии аминокислот.

Некоторые представители аминокислот:

1) аминоуксусная кислота Н₂N-СН₂-СООН;

2) аминопропионовая кислота Н₂N-СН₂-СН₂-СООН;

3) аминомасляная кислота Н₂N-СН₂-СН₂-СН₂-СООН;

4) аминовалериановая кислота Н₂N-(СН₂)₄-СООН;

5) аминокапроновая кислота Н₂N-(СН₂)₅-СООН.

5. Чем больше атомов углерода в молекуле аминокислоты, тем больше может существовать изомеров с различным положением аминогруппы по отношению к карбоксильной группе.

6. Чтобы в названии изомеров можно было указывать положение группы – NH₂ по отношению к карбоксилу, атомы углерода в молекуле аминокислоты обозначаются последовательно буквами греческого алфавита: а) α-аминокапроновая кислота; б) β-аминокапроновая кислота.

Особенности строения аминокислот заключаются в изомерии, которая может быть обусловлена также разветвлением углеродного скелета, а также строением своей углеродной цепи.

Способы применения аминокислот:

1) аминокислоты широко распространены в природе;

2) молекулы аминокислот – это те кирпичики, из которых построены все растительные и животные белки; аминокислоты, необходимые для построения белков организма, человек и животные получают в составе белков пищи;

3) аминокислоты прописываются при сильном истощении, после тяжелых операций;

4) их используют для питания больных, минуя желудочно-кишечный тракт;

5) аминокислоты необходимы в качестве лечебного средства при некоторых болезнях (например, глутаминовая кислота используется при нервных заболеваниях, гистидин – при язве желудка);

6) некоторые аминокислоты применяются в сельском хозяйстве для подкормки животных, что положительно влияет на их рост;

7) имеют техническое значение: аминокапроновая и аминоэнантовая кислоты образуют синтетические волокна – капрон и энант.

75. Амиды кислот

Характерные особенности амидов кислот:

1) это производные этих кислот, в которых гидроксильная группа замещена на аминогруппу, например: а) уксусная кислота – СН₃ – С(О) – ОН, б) амид уксусной кислоты – СН₃ – С(О) – NН₂;

2) общая формула амидов RCONН₂;

3) функциональная группа С(O)NН₂ называется амидогруппой;

4) названия амидов происходят от названий кислот, из которых они образовались, с добавлением части – амид;

5) амиды получаются путем нагревания аммонийных солей карбоновых кислот;

6) амиды также получаются под действием аммиака на сложные эфиры: RCOOR′ + NH₃ → RCONH₂ + R′OH;

7) амид муравьиной кислоты – это жидкость;

8) амиды всех других кислот – это белые кристаллические вещества;

9) низшие амиды хорошо растворимы в воде;

10) водные растворы амидов дают нейтральную реакцию на лакмус;

11) важнейшее свойство амидов – это их способность к гидролизу в присутствии кислот и щелочей. При этом образуются кислота и аммиак: RCONH₂ + H₂O → RCOOH + NH₃;

12) к амидам кислот относится мочевина.

Особенности мочевины:

а) мочевина – это конечный продукт азотистого обмена в организме человека и животных;

б) она образуется при распаде белков и выделяется вместе с мочой;

в) мочевину можно рассматривать как полный амид угольной кислоты: НО-С-О=ОH – угольная кислота, Н₂N-СО-NН₂ – мочевина;

г) мочевина, или карбамид, – это белое кристаллическое вещество, которое хорошо растворяется в воде;

д) впервые она была получена немецким ученым Велером в 1828 г. из цианата аммония:

NH₄OC≡N → H₂N-CO-NH₂;

е) это первое органическое соединение, которое получили синтетическим путем.

Способы получения и применения мочевины:

1) в промышленности мочевина получается из оксида углерода (IV) и аммиака при нагревании (150 °C) и высоком давлении: СO₂ + 2NН₃ → Н₂N-СО-NН₂ + Н₂О;

2) с сильными минеральными кислотами мочевина образует соли: H₂N-CO-NH₂ + HNO₃ → H₂N-CO-NH₂·HNO₃;

3) мочевина – это ценное высококонцентрированное азотное удобрение (46,6 % азота), она широко используется на всех почвах и под все культуры;

4) как источник азота мочевину добавляют в корм скоту в качестве заменителя протеина.

76. Белки

Белки – это сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из L-аминокислот.

Белки в природе:

1) белки представляют наиболее важную составную часть организмов;

2) они содержатся в протоплазме и ядре всех растительных и животных клеток и являются главными носителями жизни;

3) по определению Ф. Энгельса, «жизнь есть способ существования белковых тел»;

4) молекулярная масса белков выражается десятками и сотнями тысяч, а у некоторых белков достигает нескольких миллионов.

Функции белков в организме многообразны.

1. Белки служат тем пластическим материалом, из которого построены опорные, мышечные и покровные ткани.

2. С помощью белков осуществляется перенос веществ в организме, например доставка кислорода из легких в ткани и выведение образовавшегося оксида углерода (IV).

3. Белки-ферменты катализируют в организме многочисленные химические реакции.

4. Гормоны (среди них есть вещества белковой природы) обеспечивают согласованную работу органов.

5. В виде антител, вырабатываемых организмом, белки служат защитой от инфекции. Различных белковых веществ в организме тысячи, и каждый белок выполняет строго определенную функцию.

6. Для любой химической реакции, протекающей в организме, существует свой отдельный белок-катализатор (фермент).

Состав и строение белков.

1. При гидролизе любого белка получается смесь L-аминокислот, причем наиболее часто встречаются в составе белков двадцать аминокислот.

2. Молекулы аминокислот содержат в радикале группы атомов: – SH, – ОН, – СООН, – NH₂ и даже бензольное кольцо.

История нахождения белков.

1. Еще в 80-х гг. XX в. русский биохимик Д.Я. Данилевский указал на наличие пептидных групп в белковой молекуле.

2. В начале XX в. немецкий ученый Э. Фишер выдвинул полипептидную теорию, согласно которой молекулы белка представляют собой длинные цепи остатков аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями.

3. Э. Фишеру и другим ученым удалось синтетически получить полипептиды, в молекулы которых входили различные аминокислотные остатки, соединенные пептидными связями.

4. Полипептидная теория строения белка в настоящее время считается общепризнанной.

Так как природные белки являются высокомолекулярными соединениями, в их полипептидных цепочках аминокислотные остатки повторяются многократно.

В белке объединяются признаки разных классов, и в своем сочетании они дают совершенно новое качество.

Белок – это высшая форма развития органических веществ.

77. Свойства белков. Превращение белков в организме

Имея сложное строение, белки обладают, естественно, и весьма разнообразными свойствами:

1) одни белки, например белок куриного яйца, растворяются в воде, образуя при этом коллоидные растворы, другие – в разбавленных растворах солей;

2) некоторые белки совсем не обладают свойством растворимости;

3) наличие в молекулах белков (в радикалах аминокислотных звеньев) групп – СООН и – NН₂ делает белки амфотерными;

4) важным свойством белков является способность к гидролизу.

Гидролиз проводится при действии ферментов или путем нагревания белка с раствором кислоты или щелочи.

В результате гидролиза образуются L-аминокислоты.

Под влиянием ряда факторов (нагревания, действия радиации, даже сильного встряхивания) может нарушиться конфигурация молекулы. Этот процесс называется денатурацией белка.

Сущность денатурации белка:

1) состоит в разрушении водородных связей, солевых и иных мостиков, поддерживающих вторичную и третичную структуру молекулы;

2) она теряет специфическую пространственную форму, дезориентируется и утрачивает свое биологическое действие.

3) денатурация белка происходит при варке яиц, приготовлении пищи и т. д.;

4) сильное нагревание вызывает не только денатурацию белков, но и их разложение с выделением летучих продуктов. Например, если к раствору белка прилить концентрированный раствор азотной кислоты, то появляется желтое окрашивание (происходит нитрование бензольных колец).

Превращение белков в организме.

1. Животные организмы строят свои белки из аминокислот тех белков, которые они получают с пищей. Поэтому наряду с жирами и углеводами белки – обязательный компонент нашей пищи.

2. В процессе переваривания пищи происходит гидролиз белков под влиянием ферментов. В желудке они расщепляются на более или менее крупные «осколки» – пептиды, которые далее в кишечнике гидролизуются до аминокислот. Последние всасываются ворсинками кишечника в кровь и поступают во все ткани и клетки организма. В отличие от углеводов и жиров, аминокислоты в запас не откладываются.

Судьба аминокислот в организме различна.

1. Основная их масса расходуется на синтез белков, которые идут на увеличение белковой массы организма при его росте и на обновление белков, распадающихся в процессе жизнедеятельности.

2. Синтез белков идет с поглощением энергии.

3. Аминокислоты используются в организме и для синтеза небелковых азотсодержащих соединений, например нуклеиновых кислот.

4. Часть аминокислот подвергается постепенному распаду и окислению.

78. Проблема синтеза белков

Причины невозможности получения белков синтетическим путем.

1. Причина – в чрезвычайной сложности белковых молекул.

2. Чтобы получить заданный белок, необходимо выяснить его аминокислотный состав, установить первичную структуру, т. е. порядок чередования аминокислот, определить пространственную конфигурацию белковой молекулы и искусственно воспроизвести все это.

3. Установление аминокислотного состава белков путем их гидролиза – наиболее легкая задача.

4. Первый белок, у которого удалось расшифровать первичную структуру, был инсулин (1954 г.), регулирующий содержание сахара в крови.

5. На установление порядка чередования аминокислот в инсулине было затрачено почти десять лет.

6. Его молекула состоит из двух полипептидных цепочек, одна из которых содержит двадцать один аминокислотный остаток, а другая – тридцать.

В настоящее время расшифрована первичная структура уже значительного числа белков, в том числе и более сложного строения:

1) синтез веществ белковой природы был впервые осуществлен на примере двух гормонов гипофиза (вазопрессина и окситоцина);

2) это полипептиды с небольшой молекулярной массой, состоящие каждый всего из девяти аминокислот.

Большим научным достижением явился синтез инсулина и рибонуклеазы.

О сложности таких синтезов свидетельствует тот факт, что для получения, например, одной из полипептидных цепочек инсулина потребовалось осуществить 89 реакций, а для получения другой – 138.

Синтез белков в организме осуществляется при помощи других высокомолекулярных веществ – нуклеиновых кислот.

В настоящее время искусственное получение белков осуществляется посредством микробиологического синтеза:

1) размножаясь в соответствующей питательной среде, некоторые микроорганизмы могут создавать обильную белковую массу;

2) на отходах гидролизного производства спирта из древесины, например, выращивают кормовые дрожжи для животноводства;

3) быстро развивается микробиологический синтез белков на основе использования парафинов нефти;

4) при помощи микроорганизмов производятся и другие вещества, например некоторые аминокислоты, витамины;

5) использование продуктов микробиологического синтеза в животноводстве позволяет значительно повышать его продуктивность.

Третичная структура поддерживается взаимодействием между функциональными группами радикалов полипептидной цепи.

Например, при сближении карбоксильной и аминогруппы может образовываться солевой мостик, карбоксильная группа с гидроксилом дает сложноэфирный мостик, атомы серы образуют дисульфидные мостики.

79. Азотсодержащие гетероциклические соединения. Пиридин

Особенности азотсодержащих гетероциклических соединений:

1) среди азотсодержащих соединений особенно много веществ циклического строения;

2) наибольший интерес представляют те из них, где атомы азота входят в состав циклов наряду с углеродными атомами, как атомы кислорода – в циклические молекулы глюкозы, рибозы, дезоксирибозы;

3) соединения, содержащие циклы, в состав которых наряду с атомами углерода входят атомы других элементов, называются гетероциклическими (греч. «гетерос» – другой);

4) возможность существования разнообразных гетероциклов – еще одна из причин неисчерпаемого многообразия органических веществ.

Пиридин как вид азотсодержащего гетероциклического соединения. Его особенности:

1) это шестичленное гетероциклическое соединение с одним гетероатомом азота в цикле:

2) это бесцветная жидкость с неприятным запахом, хорошо растворимая в воде;

3) пиридин и его гомологи содержатся в каменноугольной смоле, которая и служит источником их получения;

4) на основании структурной формулы можно высказать двоякое суждение о свойствах пиридина;

5) наличие двойных связей в молекуле указывает на его высокую реакционноспособность, а сходство по строению с бензолом позволяет предположить, что вещество обладает большой химической способностью;

6) пиридин также имеет и много общего с бензолом по строению и свойствам.

В молекуле бензола каждый атом углерода, находясь в состоянии sр²-гибридизации, три электрона затрачивает на образование δ-связей и один электрон – на образование общего для молекулы π-облака (при боковом перекрывании облаков шести р-электронов). В молекуле пиридина одну группу СН заменяет атом азота, и он «поставляет» два электрона на установление δ-связей с двумя соседними углеродными атомами и один электрон – в систему π-облака, при этом, как и в молекуле бензола, образуется устойчивый секстет электронов. У атома азота остается после этого еще пара свободных электронов;

7) пиридин, как и бензол, устойчив по отношению к окислителям: он не обесцвечивает раствор перманганата калия даже при нагревании;

8) пиридин нитруется, реакция идет в более жестких условиях, чем у бензола, образуется нитропиридин.

Гетероциклическое соединение пиридин – это азотистое основание ароматического характера.

Способы применения пиридина: 1) ароматические и основные свойства пиридина используются при синтезе разного рода лекарственных препаратов, красителей, гербицидов; 2) также пиридин используется как растворитель для денатурирования этанола.

80. Пиррол

Особенности строения пиррола:

1) это пятичленное гетероциклическое соединение, которое содержит в цикле один атом азота:

2) бесцветная жидкость с температурой кипения 130 °C. При хранении окрашивается и окисляется. Название пиррола (красное масло) было дано Рунге (1834 г.), обнаружившим его в костяном масле (продукт сухой перегонки костей) и в небольшом количестве в каменноугольной смоле. Название связано с покраснением сосновой лучинки, смоченной соляной кислотой. Строение было установлено А. Байером в 1870 г. Пиррол в промышленности получают из фурана и аммиака (реакция Юрьева).

Атомы углерода, затратив по три электрона на установление δ-связей, могут предоставить для образования общего электронного облака лишь четыре р-электрона, а их должно быть шесть. В атоме азота имеется пять валентных электронов, три из них идут на установление связей с атомом водорода и углеродными атомами, а два электрона включаются в образование шестиэлектронного р-облака. Эти электроны в структурной формуле, в отличие от пиридина, обозначаются внутри кольца. В этом случае электроны азота уже не могут быть обозначены двумя точками внутри цикла.

Причиной утраты пирролом свойств оснований является электронная пара азота, которая «занята» в ароматическом секстете молекулы.

Кислотно-основные свойства пиррола.

Пиррол является очень слабой кислотой, он реагирует с металлами, образуя соли.

Основные свойства, которые можно было бы предположить у пиррола как вторичного амина, очень ослаблены за счет сопряжения электронной пары с кольцом и маскируются быстрой полимеризацией под влиянием кислот.

Применение пиррола.

Пиррол применяется для синтеза различных органических соединений, в том числе лекарственных средств. Полиэтилентерефталат это полимер, в молекулах которого многократно повторяется группировка сложного эфира.

При изучении номенклатуры пиррола следует помнить, что углеродные атомы ядра обозначаются либо буквами греческого алфавита (соседние с гетероатомом – буквой α, следующие буквой β и т. д.), либо по цифровой системе (начиная с самого гетероатома).

81. Пиримидиновые и пуриновые основания

На основе типичных представителей азотистых гетероциклов – пиридина и пиррола – можно рассмотреть соединения, которые содержат более одного гетероатома в молекуле.

Особенности строения оснований пиримидина и пурина:

1) это бесцветные кристаллические вещества;

2) пиримидин – шестичленный цикл, подобный пиридину, который отличается от него наличием в молекуле еще одного гетероатома (азота) вместо группы СН; 3) пурин является бициклическим.

Особый интерес представляют не столько пиримидин и пурин, сколько вещества с их характерной структурой – пиримидиновые и пуриновые основания, которые входят в состав природных высокомолекулярных веществ – нуклеиновых кислот, которые осуществляют синтез белков в организмах.

Структурные формулы пиримидиновых оснований:

Цитозин – (2-гидрокси-4-аминопиримидин) – бесцветное малорастворимое вещество с Т_пл 320–325 °C. Цитозин является слабым основанием, сравнимым с анилином и очень слабой NH-кислотой. Цитозин входит в состав нуклеиновых кислот. Урацил (2,4-дигидроксипиримидин) – бесцветное малорастворимое в воде вещество с Т_пл 335 °C. Входит в состав нуклеиновых кислот, нуклеотидов. Получают из гидролизатов нуклеиновых кислот. Урацил вступает в реакции электрофильного замещения: алкилирования, галогенирования, азосочетания. Тимин (2,4-дигидрокси-5-метилпиримидин) – бесцветное малорастворимое кристаллическое вещество с Т_пл 318 °C. Являясь производным урацила, обнаруживает сходные свойства, за исключением реакций S_E, поскольку 5-е положение занято метильным радикалом. Входит в состав нуклеиновых кислот, нуклеотидов, является основой лекарственных препаратов. Например, азидотимидин – лекарство против СПИДа.

Структурные формулы пуриновых оснований:

Аденин (6-аминопурин) – бесцветное кристаллическое вещество с Т_пл 360–365 °C, мало растворяется в воде. Входит в состав нуклеотидов, нуклеозидов и нуклеиновых кислот. Его используют в качестве исходного соединения для органического и микробиологического синтеза и в медицине, например в качестве консерванта донорской крови. Гуанин (2-амино-6-гидроксипурин) – бесцветное кристаллическое вещество с Т_пл 365 °C, мало растворяется в воде, входит в состав нуклеотидов, нуклеозидов и нуклеиновых кислот.