Текст книги "Биология. Общая биология. 10 класс. Базовый уровень"

8. Органические вещества. Углеводы. Белки

Вспомните!

Какие вещества называют биологическими полимерами?

Каково значение углеводов в природе?

Назовите известные вам белки. Какие функции они выполняют?

Углеводы (сахара). Это обширная группа природных органических соединений. В животных клетках углеводы составляют не более 5 % сухой массы, а в некоторых растительных (например, клуб ни картофеля) их содержание достигает 90 % сухого остатка. Углеводы подразделяют на три основных класса: моносахариды, дисахариды и полисахариды.

Моносахариды рибоза и дезоксирибоза входят в состав нуклеиновых кислот (рис. 15). Глюкоза присутствует в клетках всех организмов и является одним из основных источников энергии для животных. Широко распространена в природе фруктоза – фруктовый сахар, который значительно слаще других сахаров. Этот моносахарид придаёт сладкий вкус плодам растений и мёду.

Если в одной молекуле объединяются два моносахарида, такое соединение называют дисахаридом. Самый распространённый в природе дисахарид – сахароза, или тростниковый сахар, – состоит из глюкозы и фруктозы (рис. 16). Её получают из сахарного тростника или сахарной свёклы. Именно она и есть тот самый сахар, который мы покупаем в магазине.

Сложные углеводы – полисахариды, состоящие из простых сахаров, выполняют в организме несколько важных функций (рис. 17). Крахмал для растений и гликоген для животных и грибов являются резервом питательных веществ и энергии.

Рис. 15. Структурные формулы моносахаридов

Рис. 16. Структурная формула сахарозы (дисахарида)

Рис. 17. Строение полисахаридов

Крахмал запасается в растительных клетках в виде так называемых крахмальных зёрен. Больше всего его откладывается в клубнях картофеля и в семенах бобовых и злаков. Гликоген у позвоночных содержится главным образом в клетках печени и мышцах. Крахмал, гликоген и целлюлоза построены из молекул глюкозы.

Целлюлоза и хитин выполняют в организмах структурную и защитную функции. Целлюлоза, или клетчатка, образует стенки растительных клеток. По общей массе она занимает первое место на Земле среди всех органических соединений. По своему строению очень близок к целлюлозе хитин, который составляет основу наружного скелета членистоногих и входит в состав клеточной стенки грибов.

Белки (полипептиды). Одними из наиболее важных органических соединений в живой природе являются белки. В каждой живой клетке присутствует одновременно более тысячи видов белковых молекул. И у каждого белка своя особая, только ему свойственная функция. О первостепенной роли этих сложных веществ догадывались ещё в начале XX в., именно поэтому им дали название протеины (от греч. protos – первый). В различных клетках на долю белков приходится от 50 до 80 % сухой массы.

Строение белков. Длинные белковые цепи построены всего из 20 различных типов аминокислот, имеющих общий план строения, но отличающихся друг от друга по строению радикала (R) (рис. 18). Соединяясь, молекулы аминокислот образуют так называемые пептидные связи (рис. 19).

Рис. 18. Общая структурная формула аминокислот, входящих в состав белков

Рис. 19. Образование пептидной связи между двумя аминокислотами

Две полипептидные цепи, из которых состоит гормон поджелудочной железы – инсулин, содержат 21 и 30 аминокислотных остатков. Это одни из самых коротких «слов» в белковом «языке». Миоглобин – белок, связывающий кислород в мышечной ткани, состоит из 153 аминокислот. Белок коллаген, составляющий основу коллагеновых волокон соединительной ткани и обеспечивающий её прочность, состоит из трёх полипептидных цепей, каждая из которых содержит около 1000 аминокислотных остатков.

Последовательное расположение аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями, является первичной структурой белка и представляет собой линейную молекулу (рис. 20). Закручиваясь в виде спирали, белковая нить приобретает более высокий уровень организации – вторичную структуру. И наконец, спираль полипептида сворачивается, образуя клубок (глобулу). Именно такая третичная структура белка и является его биологически активной формой, обладающей индивидуальной специфичностью. Однако для ряда белков третичная структура не является окончательной.

Может существовать четвертичная структура – объединение нескольких белковых глобул в единый рабочий комплекс. Так, например, сложная молекула гемоглобина состоит из четырёх полипептидов, и только в таком виде она может выполнять свою функцию.

Функции белков. Огромное разнообразие белковых молекул подразумевает столь же широкое разнообразие их функций (рис. 21, 22). Около 10 тыс. белков-ферментов служат катализаторами химических реакций. Они обеспечивают слаженную работу биохимического ансамбля клеток живых организмов, ускоряя во много раз скорость химических реакций.

Рис. 20. Строение белковой молекулы: А – первичная; Б – вторичная; В – третичная; Г – четвертичная структуры

Вторая по величине группа белков выполняет структурную и двигательную функции. Белки участвуют в образовании всех мембран и органоидов клетки. Коллаген входит в состав межклеточного вещества соединительной и костной ткани, а основным компонентом волос, рогов и перьев, ногтей и копыт является белок кератин. Сократительную функцию мышц обеспечивают актин и миозин.

Транспортные белки связывают и переносят различные вещества и внутри клетки, и по всему организму.

Белки-гормоны обеспечивают регуляторную функцию.

Например, соматотропный гормон, вырабатываемый гипофизом, регулирует общий обмен веществ и влияет на рост. Недостаток или избыток этого гормона в детском возрасте приводит соответственно к развитию карликовости или гигантизма.

Рис. 21. Основные группы белков

Чрезвычайно важна защитная функция белков. При попадании в организм человека чужеродных белков, вирусов или бактерий на защиту встают иммуноглобулины – защитные белки. Фибриноген и протромбин обеспечивают свёртываемость крови, предохраняя организм от кровопотери. Есть у белков и защитная функция несколько иного рода. Многие членистоногие, рыбы, змеи и другие животные выделяют токсины – сильные яды белковой природы. Белками являются и самые сильные микробные токсины, например ботулиновый, дифтерийный, холерный.

При нехватке пищи в организме животных начинается активный распад белков до конечных продуктов, и тем самым реализуется энергетическая функция этих полимеров. При полном расщеплении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии.

Рис. 22. Синтезированные белки или остаются в клетке для внутриклеточного применения, или выводятся наружу для использования на уровне организма

Рис. 23. Денатурация белка

Денатурация и ренатурация белков. Денатурация – это утрата белковой молекулой своей структурной организации: четвертичной, третичной, вторичной, а при более жёстких условиях – и первичной структуры (рис. 23). В результате денатурации белок теряет способность выполнять свою функцию. Причинами денатурации могут быть высокая температура, ультрафиолетовое излучение, действие сильных кислот и щелочей, тяжёлых металлов и органических растворителей.

Дезинфицирующее свойство этилового спирта основано на его способности вызывать денатурацию бактериальных белков, что приводит к гибели микроорганизмов.

Денатурация может быть обратимой и необратимой, частичной и полной. Иногда, если воздействие денатурирующих факторов оказалось не слишком сильным и разрушение первичной структуры молекулы не произошло, при наступлении благоприятных условий денатурированный белок может вновь восстановить свою трёхмерную форму. Этот процесс называют ренатурацией, и он убедительно доказывает зависимость третичной структуры белка от последовательности аминокислотных остатков, т. е. от его первичной структуры.

Вопросы для повторения и задания

1. Какие химические соединения называют углеводами?

2. Что такое моно– и дисахариды? Приведите примеры.

3. Какой простой углевод служит мономером крахмала, гликогена, целлюлозы?

4. Из каких органических соединений состоят белки?

5. Как образуются вторичная и третичная структуры белка?

6. Назовите известные вам функции белков. Чем вы можете объяснить существующее многообразие функций белков?

7. Что такое денатурация белка? Что может явиться причиной денатурации?

Подумайте! Выполните!

1. Используя знания, полученные при изучении биологии растений, объясните, почему в растительных организмах углеводов значительно больше, чем в животных.

2. К каким заболеваниям может привести нарушение превращения углеводов в организме человека?

3. Известно, что, если в рационе отсутствует белок, даже несмотря на достаточную калорийность пищи, у животных останавливается рост, изменяется состав крови и возникают другие патологические явления. Какова причина подобных нарушений?

4. Объясните трудности, возникающие при пересадке органов, опираясь на знания специфичности белковых молекул в каждом организме.

5. Оцените содержание белков, жиров и углеводов в продуктах питания (на основании данных, представленных на этикетках).

Работа с компьютером

Обратитесь к электронному приложению. Изучите материал и выполните задания.

Узнайте больше

К настоящему времени выделено и изучено более тысячи ферментов, каждый из которых способен влиять на скорость той или иной биохимической реакции.

Молекулы одних ферментов состоят только из белков, другие включают белок и небелковое соединение, или кофермент. В качестве коферментов выступают различные вещества, как правило, витамины и неорганические – ионы различных металлов.

Как правило, ферменты строго специфичны, т. е. ускоряют только определённые реакции, хотя встречаются ферменты, которые катализируют несколько реакций. Такая избирательность действия ферментов связана с их строением. Активность фермента определяется не всей его молекулой, а определённым участком, который называют активным центром фермента. Форма и химическое строение активного центра таковы, что с ним могут связываться только определённые молекулы, которые подходят ферменту, как ключ замку. Вещество, с которым связывается фермент, называют субстратом. Иногда одна молекула фермента имеет несколько активных центров, что, естественно, ещё более ускоряет скорость катализируемого биохимического процесса.

На заключительном этапе химической реакции комплекс «фермент – субстрат» распадается на конечные продукты и свободный фермент. Освободившийся при этом активный центр фермента может снова принимать новые молекулы вещества-субстрата (рис. 24).

Рис. 24. Схема образования комплекса «фермент – субстрат»

Повторите и вспомните!

Человек

Обмен углеводов. В организм углеводы попадают в виде различных соединений: крахмал, гликоген, сахароза, фруктоза, глюкоза. Сложные углеводы начинают перевариваться уже в ротовой полости. В двенадцатиперстной кишке они расщепляются окончательно – до глюкозы и других простых углеводов. В тонком кишечнике простые углеводы всасываются в кровь и направляются в печень. Здесь избыток углеводов задерживается и превращается в гликоген, а оставшаяся часть глюкозы распределяется между всеми клетками тела. В организме глюкоза, прежде всего, является источником энергии. Расщепление 1 г глюкозы сопровождается выделением 17,6 кДж (4,2 ккал) энергии. Продукты распада углеводов (углекислый газ и вода) выводятся через лёгкие или с мочой. Главная роль в регуляции концентрации глюкозы в крови принадлежит гормонам поджелудочной железы и надпочечников.

Больше всего углеводов содержится в продуктах растительного происхождения. Обычно в пище человека встречаются такие углеводы, как крахмал, свекловичный сахар (сахароза) и фруктовый сахар. Особенно богаты крахмалом различные крупы, хлеб, картофель. Очень полезен фруктовый сахар, он легко усваивается организмом. Этого сахара много в мёде, фруктах и ягодах. Взрослому человеку необходимо получать с пищей не менее 150 г углеводов в сутки. При выполнении физически тяжёлых работ это количество необходимо увеличить в 1,5–2 раза. С точки зрения процессов обмена веществ введение в организм полисахаридов более рационально, чем моно– и дисахаридов. Действительно, относительно медленный распад крахмала в пищеварительной системе приводит к постепенному поступлению глюкозы в кровь. В случае же переедания сладкого концентрация глюкозы в крови растёт резко, скачкообразно, что негативно влияет на работу многих органов (в том числе поджелудочной железы).

Обмен белков. Попадая в организм, пищевые белки под действием ферментов расщепляются в желудочно-кишечном тракте до отдельных аминокислот и в таком виде всасываются в кровь. Главная функция этих аминокислот – пластическая, т. е. из них строятся все белки нашего организма. Реже белки используются как источники энергии: при распаде 1 г выделяется 17,6 кДж (4,2 ккал). Аминокислоты, входящие в состав белков нашего организма, подразделяют на заменимые и незаменимые. Заменимые аминокислоты могут синтезироваться в нашем организме из других аминокислот, поступающих с пищей. К ним относятся глицин, серин и другие. Однако многие необходимые нам аминокислоты не синтезируются в нашем организме и поэтому должны постоянно поступать в организм в составе белков пищи. Такие аминокислоты называют незаменимыми. Среди них, например, валин, метионин, лейцин, лизин и некоторые другие. В случае дефицита незаменимых аминокислот возникает состояние «белкового голодания», приводящее к замедлению роста организма, ухудшению процессов самовозобновления клеток и тканей. Пищевые белки, содержащие все необходимые человеку аминокислоты, называют полноценными. К ним относят животные и некоторые растительные белки (бобовых растений). Пищевые белки, в составе которых отсутствуют какие-либо незаменимые аминокислоты, называют неполноценными (например, белки кукурузы, ячменя, пшеницы).

Большинство продуктов питания содержит белок. Богаты белком мясо, рыба, сыр, творог, яйца, горох, орехи. Особенно важны животные белки молодому растущему организму. Недостаток полноценных белков в пище приводит к замедлению роста. В сутки человеку необходимо съедать с пищей 100–120 г белка.

Распадаясь, аминокислоты образуют воду, углекислый газ и ядовитый аммиак, который в печени превращается в мочевину. Конечные продукты обмена белков выводятся из организма с мочой, по́том и в составе выдыхаемого воздуха.

9. Органические вещества. Нуклеиновые кислоты

Вспомните!

Почему нуклеиновые кислоты относят к гетерополимерам?

Что является мономером нуклеиновых кислот?

Какие функции нуклеиновых кислот вам известны?

Какие свойства живого определяются непосредственно строением и функциями нуклеиновых кислот?

В 1868 г. швейцарский врач и биохимик Иоганн Фридрих Мишер выделил из ядер погибших лейкоцитов вещество, обладающее кислыми свойствами. Учёный назвал это вещество нуклеином (от лат. nucleus – ядро), считая, что оно содержится только в ядрах клеток. Позднее эти органические соединения были обнаружены также в цитоплазме, митохондриях, пластидах, но данное им название – нуклеиновые кислоты – сохранилось.

Значение нуклеиновых кислот в клетке чрезвычайно велико. Особенность их строения позволяет им выполнять функции хранения, реализации и передачи наследственной информации, т. е. практически определять основные свойства живого. Поэтому изучение структуры нуклеиновых кислот очень важно для понимания принципов функционирования живых организмов.

Существует два типа нуклеиновых кислот: дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК) и рибонуклеиновая кислота (РНК), присутствующие во всех клетках. Исключением являются вирусы – неклеточная форма жизни, одни из которых содержат исключительно РНК, а другие – только ДНК.

Дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК). В середине XX в., когда роль ДНК в передаче признаков из поколения в поколение уже была доказана, структура и организация этих биополимеров была окончательно ещё неясна. Было известно, что молекулы ДНК состоят из мономеров – нуклеотидов, каждый из которых содержит остаток фосфорной кислоты, сахар – дезоксирибозу и одно из четырёх азотистых оснований – аденин (А), гуанин (Г), тимин (Т) или цитозин (Ц); т. е. существует четыре типа нуклеотидов (рис. 25). Но вопрос о том, есть ли какая – нибудь закономерность в расположении этих мономеров в цепи ДНК, оставался открытым.

В начале 50-х гг. XX в. профессор биохимии Колумбийского университета Эрвин Чаргафф определил состав ДНК с гораздо большей точностью по сравнению с предыдущими исследованиями. Он обнаружил, что содержание четырёх типов оснований в ДНК вовсе не соответствует соотношению 1:1:1:1, как предполагали ранее. Особенно поразило исследователя то, что количество аденина (А) всегда было равно количеству тимина (Т), а содержание гуанина (Г) всегда было равно содержанию цитозина (Ц). Это не могло быть простым совпадением. Например, в ДНК человека оказалось 30 % А, 30 % Т, 20 % Г и 20 % Ц. Причём выяснилось, что состав ДНК клеток качественно и количественно неодинаков у разных организмов, но идентичен в органах и тканях одного и того же организма. Это ещё раз подтверждало, что именно ДНК является химической основой наследственности.

Рис. 25. Общая формула нуклеотида (А) и четыре типа нуклеотидов ДНК (Б)

Эта закономерность соотношения количества аденина и тимина (А–Т) и гуанина и цитозина (Г–Ц) получила название правило Чаргаффа и послужила ключом к разгадке структуры ДНК.

В 1953 г. физик Ф. Крик и генетик Дж. Уотсон, работавшие в лаборатории Кембриджского университета, расшифровали пространственную структуру ДНК. Оказалось, что дезоксирибонуклеиновая кислота состоит из двух параллельных полинуклеотидных цепей, образующих правозакрученную двойную спираль. Но, пожалуй, самым интересным свойством этой структуры оказалась комплементарность (взаимодополнительность) обеих цепей: напротив основания А одной полинуклеотидной цепи в другой цепи всегда стоит Т, напротив Т–А, напротив Г–Ц, а напротив Ц–Г. Это строгое соответствие объяснило закономерность, открытую Чаргаффом. Цепи ДНК не просто располагаются параллельно друг другу, между членами пар А–Т и Г–Ц образуются водородные связи, которые удерживают цепи вместе и обеспечивают правильное расположение мономеров (рис. 26). Именно благодаря этим связям ДНК является единственной молекулой, способной к самоудвоению.

Но почему именно А–Т и Г–Ц? Почему не могут располагаться друг напротив друга, например, А и Ц? Дело в том, что в существующих комбинациях основания оптимально «подходят» друг другу: А соединяется с Т двумя водородными связями, а Г с Ц – тремя. Одинаковые по размеру основания Ц и Т гораздо меньше оснований Г и А. Пара Т–Ц была бы слишком мала, а А–Г – велика, и спиральная «лестница» ДНК искривилась бы, имея то слишком длинные, то слишком короткие «перекладины».

Рис. 26. Образование водородных связей между комплементарными основаниями двух цепей ДНК

Функции ДНК. Выделяют три основные функции ДНК.

Хранение наследственной информации. Порядок расположения нуклеотидов в молекуле ДНК определяет порядок расположения аминокислот в молекулах белков, т. е. их первичную структуру. Различия между организмами определяются различиями в их белковом составе. Именно белки формируют свойства клетки и организма в целом. Поэтому молекулы ДНК, в которых с помощью генетического кода (§ 13) зашифрована информация о белках, по сути, содержат информацию о всех свойствах и признаках организма. Участок молекулы ДНК, кодирующий первичную структуру одной полипептидной цепи, называют геном.

Передача наследственной информации следующему поколению. Эта функция осуществляется благодаря способности ДНК к удвоению (редупликации) (рис. 27). Специальный фермент раскручивает молекулу ДНК, водородные связи между основаниями разрываются и цепи расходятся. Затем на каждой цепи ДНК фермент ДНК-полимераза по принципу комплементарности строит новую цепь. В итоге образуются две совершенно идентичные молекулы ДНК, в каждой из которых одна цепь является материнской, так называемой матричной, а вторая – дочерней. Такой способ редупликации называется полуконсервативным. В дальнейшем в процессе деления образовавшиеся молекулы ДНК распределяются между дочерними клетками, обеспечивая точную передачу наследственной информации.

Рис. 27. Редупликация ДНК

Передача генетической информации из ядра в цитоплазму. Белок синтезируется в цитоплазме клетки, а информация о его структуре хранится в ДНК ядра. Следовательно, нужен некий посредник, передающий информацию от ДНК к месту синтеза белка. В роли такого посредника выступает информационная РНК, которая синтезируется по принципу комплементарности на одной из цепей ДНК, используя в качестве матрицы определённый участок – ген. Этот процесс называют транскрипцией (от лат. transcriptio – переписывание) (§ 13).

Рибонуклеиновые кислоты (РНК). РНК, так же как и ДНК, является биополимером, состоящим из четырёх типов мономеров – нуклеотидов (рис. 28). Нуклеотиды ДНК и РНК очень похожи, хотя и нетождественны. Мономеры РНК содержат остаток фосфорной кислоты, сахар – рибозу и азотистое основание. Причём три азотистых основания такие же, как и в ДНК, – аденин (А), гуанин (Г) и цитозин (Ц), а вместо тимина (Т) в РНК присутствует близкое ему по строению азотистое основание урацил (У).

РНК отличается от ДНК не только по строению нуклеотидов. Существует ещё ряд особенностей, характеризующих этот тип нуклеиновых кислот.

РНК – это одноцепочечная молекула.

Двухцепочечная РНК обнаружена только у некоторых РНК-содержащих вирусов, где она выполняет функцию хранения генетической информации. Сходство строения ДНК и двухцепочечной РНК определяет и сходство функций.

Рис. 28. Структура РНК (Р – рибоза, Ф – фосфатная группа, А, У, Г, Ц – азотистые основания)

Если содержание ДНК в клетках организмов одного вида практически постоянно, то количество РНК может существенно варьировать.

Ещё в 1941 г. несколько исследователей независимо друг от друга обнаружили, что особенно богаты РНК клетки, синтезирующие большое количество белка. Это наблюдение позволило предположить, что основной функцией РНК является участие в синтезе белка. В дальнейшем эта гипотеза полностью подтвердилась. Более того, оказалось, что для синтеза белковой молекулы требуется несколько видов РНК.

В зависимости от строения и конкретной выполняемой функции различают три основных вида РНК.

Транспортная РНК (тРНК) в основном находится в цитоплазме клетки. Небольшие по размеру, состоящие всего из 75–90 нуклеотидов, молекулы тРНК составляют не более 15 % от общего количества РНК в клетке. Функция тРНК – перенос аминокислот к месту синтеза белка в рибосому.

Рибосомальная РНК (рРНК), связываясь с определёнными белками, образует рибосомы – органоиды, обеспечивающие синтез всех клеточных белков. Молекулы рРНК состоят из 3–5 тыс. нуклеотидов. Среди всех видов РНК в клетке рРНК составляет подавляющую часть – около 80 %.

Информационная (иРНК), или матричная РНК (мРНК), переносит информацию о структуре белка от ДНК к месту синтеза белка в цитоплазме – к рибосоме. Каждая молекула иРНК соответствует определённому участку ДНК, кодирующему структуру одной белковой молекулы. Поэтому для каждого из тысяч синтезируемых клеткой белков существует своя специфическая иРНК. Размеры иРНК варьируют от 300 до 30 тыс. нуклеотидов. От общей массы РНК в клетке иРНК составляет 3–5 %.

Все виды РНК синтезируются на ДНК, которая служит своего рода матрицей для создания этих полинуклеотидов.

Вопросы для повторения и задания

1. Что такое нуклеиновые кислоты? Почему они получили такое название?

2. Какие типы нуклеиновых кислот вы знаете?

3. Самостоятельно выберите критерии и сравните строение молекул ДНК и РНК. Представьте материал сравнения в виде таблицы.

4. Назовите функции ДНК. Как взаимосвязаны строение и функции ДНК?

5. Какие виды РНК существуют в клетке, где они синтезируются? Перечислите их функции.

6. Достаточно ли знать, какой моносахарид входит в состав нуклеотидов, чтобы понять, о какой нуклеиновой кислоте идёт речь?

7. Фрагмент одной цепи ДНК имеет следующий состав: А–Г–Ц–Г–Ц–Ц–Ц–Т–А–. Используя принцип комплементарности достройте вторую цепь.

Подумайте! Выполните!

1. Почему в клетках существует три вида молекул РНК, но только один вид ДНК?

2. Чем молекула ДНК как полимер отличается от молекулы белка?

3. Какие виды РНК будут одинаковы у всех организмов? Какой вид РНК обладает максимальной изменчивостью? Объясните свою точку зрения.

Работа с компьютером

Обратитесь к электронному приложению. Изучите материал и выполните задания.